Биохимия мышц

Миофибриллярные сократительные белки

1.
Миозин
— основа толстых нитей. Молекулярная
масса ≈ 500 000 Да. Молекула миозина имеет
вытянутую часть, состоящую из двух
спиралей, накрученных одна на другую.
Каждая спираль имеет на одном конце
глобулярную головку и называется тяжёлой
цепью. Возле головок спиралей располагается
по 2 лёгких цепи (рис. 30.2).

Рис.
30.2.
Схематическое
строение толстых нитей и молекулы
миозина

При
обработке ферментами молекула миозина
распадается на 2 больших фрагмента:
тяжёлый
меромиозин

(обе головки и часть двойной спирали) и
лёгкий
меромиозин
(остальная
часть двойной спирали).

Функции
миозина:

  • структурная
    — около 400 молекул миозина соединяются
    между собой «хвост» в «хвост» и образуют
    толстую нить;

  • каталитическая
    — головка миозина способна расщеплять
    АТФ;

  • контактная
    — соединяется с актином своими головками,
    которые в таком случае называются
    «поперечные мостики».

2.
Актин
— белок тонких нитей. Молекулярная
масса — 42 000 Да. Форма молекул — шаровидная,
поэтому он и называется G-актин
(от англ. globular).
Молекулы
G-актина соединяются между
собой и образуют F-актин
(фибриллярный) в виде двойной спирали
(рис. 30.3).

3.
Тропомиозин
— также белок тонких нитей. Молекулярная
масса — 65 000 Да. Состоит из двух α-спиралей
в форме палочки. Располагается в
бороздках, идущих вдоль обеих сторон
актина. Каждая его молекула лежит на 7
молекулах актина.

4.
Тропонин
ещё один
белок тонких нитей. Молекулярная масса
— 80 000 Да. Состоит из 3 субъединиц: С —
для связывания с ионами кальция; I
— ингибиторная, которая блокирует
преждевременное соединение головок
миозина с актином; Т — для связывания
с тропомиозином (рис. 30.4).

Рис.
30.4.
Схематическое
изображение расположения белков в
тонких нитях саркомера

5.
α-актинин.
Входит в Z-линию
и фиксирует там тонкие нити.

6.
β-актинин.
Регулирует длину тонких нитей.

7.
М-белок.
Входит в М-линию и фиксирует там толстые
нити.

8.
С-белок.
Регулирует
длину толстых нитей.

9.
Десмин.
Содержится между Z-линиями
соседних миофибрилл, обеспечивая
совпадение границ всех их саркомеров.

Белки
саркоплазмы.
К
ним относятся миоглобин,
ферменты гликолиза, тканевого дыхания,
кальмодулин и кальсеквестрин
,
способные обратимо связываться с ионами
кальция.

Белки
стромы.
Это
коллаген и
эластин.

Мышцы,
помимо белков, содержат небелковые
азотистые соединения — АТФ,
КФ (креатинфосфат), фосфолипиды, глутамат,
глутамин, карнозин и анзерин

(два последних способны увеличивать
амплитуду мышечного сокращения);
безазотистые соединения
гликоген,
лактат, пируват, нейтральные жиры,
холестерол.

Остальная масса — Н2О.

Строение мышечных клеток

Поперечно-полосатая мышца состоит из многочисленных удлиненных мышечных клеток. Двигательные нервы входят в различных точках в мышечное волокно и передают ему электрический импульс, вызывающий сокращение. Мышечное волокно обычно рассматривают как многоядерную клетку гигантских размеров, покрытую эластичной оболочкой — сарколеммой. Диаметр функционально зрелого поперечнополосатого мышечного волокна обычно составляет от 10 до 100 мкм, а длина волокна часто соответствует длине мышцы.

В саркоплазме мышечных волокон обнаруживается ряд структур: митохондрии, микросомы, рибосомы, трубочки и цистерны саркоплазматической сети, различные вакуоли, глыбки гликогена и включения липидов, играющие роль запасных энергетических материалов, и т. д.

В каждом мышечном волокне в полужидкой саркоплазме по длине волокна расположено, нередко в форме пучков, множество нитевидных образований — миофибрилл (толщина их обычно менее 1 мкм), обладающих, как и все волокно в целом, поперечной исчерченностью. Поперечная исчерченность волокна, зависящая от оптической неоднородности белковых веществ, локализованных во всех миофибриллах на одном уровне, легко выявляется при исследовании волокон скелетных мышц в поляризационном или фазово-контрастном микроскопе (рис. 2).

Повторяющимся элементом поперечно-полосатой миофибриллы является саркомер — участок миофибриллы, границами которого служат узкие 2-линии. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сот саркомеров. Средняя длина саркомера 2,5-3,0 мкм. В середине саркомера находится зона протяженностью 1,5-1,6 мкм, темная в фазово-контрастном микроскопе. В поляризованном свете она дает сильное двойное лучепреломление. Эту зону принято называть диском А (анизотропный диск). В центре диска А расположена линия М, которую можно наблюдать только в электронном микроскопе. Среднюю часть диска А занимает зона Н более слабого двойного лучепреломления. Наконец, существуют изотропные диски, или диски I, с очень слабым двойным лучепреломлением. В фазовоконтрастном микроскопе они кажутся более светлыми, чем диски А. Длина дисков I около 1 мкм. Каждый из них разделен на две равные половины Z-мембраной, или Z-линией. Согласно современным представлениям, в дисках А расположены толстые нити, состоящие главным образом из белка миозина, и тонкие нити, состоящие, как правило, из второго компонента актомиозиновой системы- белка актина. Тонкие (актиновые) нити начинаются в пределах каждого саркомера у Z-линии, тянутся через диск I, проникают в диск А и прерываются в области зоны Н.

Рис. 2. Фотография микропрепарата поперечно-полосатой мышечной ткани

Рис. 3. Схема строения саркомера

При исследовании тонких срезов мышц под электронным микроскопом было обнаружено, что белковые нити расположены строго упорядоченно. Толстые нити диаметром 12-16 нм и длиной примерно 1,5 мкм уложены в форме шестиугольника диаметром 40-50 нм и проходят через весь диск А. Между этими толстыми нитями располагаются тонкие нити диаметром 8 нм, простираясь от 2-линии на расстояние около 1 мкм (рис. 3). Изучение мышцы в состоянии сокращения показало, что диски I в ней почти исчезают, а область перекрывания толстых и тонких нитей увеличивается (в скелетной мышце в состоянии сокращения саркомер укорачивается до 1,7-1,8 мкм).

Согласно модели, предложенной Э. Хаксли и Р. Нидергерке, а также X. Хаксли и Дж. Хенсоном, при сокращении миофибрилл одна система нитей проникает в другую, т. е. нити начинают как бы скользить друг по другу, что и является причиной мышечного сокращения.

Классификация, номенклатура витаминов и их специфические функции в организме человека

Витамин

Витамеры

Активные формы витаминов

Специфические функции витаминов

Водорастворимые витамины

Витамин С

Аскорбиновая кислота, дегидро-аскорбиновая кислота

Не известны

Участвует в гидроксилировании пролина в оксипролин в процессе созревания коллагена

Тиамин (витамин В1)

Тиамин

Тиаминдифосфат (ТДФ, тиаминпирофосфат, кокарбоксилаза)

В форме ТДФ является коферментом ферментов углеводно-энергетического обмена

Рибофлавин (витамин В2)

Рибофлавин

Флавинмононуклеотид (ФМН), флавина-дениндинуклеотид (ФАД)

В форме ФМН и ФАД образует простетические группы флавиновых оксидоредуктаз — ферментов энергетического, липидного, аминокислотного обмена

Пантотеновая кислота (устаревшее название — витамин В5)

Пантотеновая кислота

Кофермент А (коэнзим А; КоА)

В форме КоА участвует в процессах биосинтеза, окисления и других превращениях жирных кислот и стеринов (холестерина, стероидных гормонов), в процессах ацетилирования, синтезе ацетилхолина

Витамин В6

Пиридоксаль, пиридоксин, пиридоксамин

Пиридоксальфосфат (ПАЛФ)

В форме ПАЛФ является коферментом большого числа ферментов азотистого обмена (трансаминаз, декарбоксилаз аминокислот) и ферментов, участвующих в обмене серосодержащих аминокислот, триптофана, синтезе гема

Витамин В12 (кобаламины)

Цианокобаламин, оксикобаламин

Метилкобаламин (СН3В12), дезоксиадено-зилкобаламин (дАВ12)

В форме СН3В12 участвует в синтезе метионина из гомоцистеина; в форме дАВ12 участвует в расщеплении жирных кислот и аминокислот с разветвленной цепью или нечетным числом атомов углерода

Ниацин (витамин РР)

Никотиновая кислота, никотинамид

Никотинамидаденин-динуклеотид (НАД); никотинамида-дениндинуклеотид-фосфат (НАДФ)

В форме НАД и НАДФ является первичным акцептором и донором электронов и протонов в окислительно-восстановительных реакциях, катализируемых различными дегадрогеназами

Фолат (устаревшее название — витамин Вс)

Фолиевая кислота, полиглютаматы фолиевой кислоты

Титетрагидрофолиевая кислота (ТГФК)

В форме ТГФК осуществляет перенос одноуглеродных фрагментов при биосинтезе пуриновых оснований, тимидина, метионина

Биотин (устаревшее название — витамин Н)

Биотин

Остаток биотина, связанный с e-аминогруппой остатка лизина в молекуле апофермента

Входит в состав карбоксилаз, осуществляющих начальный этап биосинтеза жирных кислот

Жирорастворимые витамины

Витамин А

Ретинол, ретиналь, ретиноевая кислота, ретинола ацетат

Ретиналь, ретинилфосфат

В форме ретиналя входит в состав зрительного пигмента родопсина, обеспечивающего восприятие света (превращение светового импульса в электрический). В форме ретинилфосфата участвует как переносчик остатков сахаров в биосинтезе гликопротеидов

Витамин D (кальци-феролы)

Эргокальци-ферол (витамин D2); холекальци-ферол (витамин D3)

1,25-Диоксихоле-кальциферол (1,25(ОН)2D3)

Гормон, участвующий в поддержании гомеостаза кальция в организме; усиливает всасывание кальция и фосфора в кишечнике и его мобилизацию из скелета; влияет на дифференцировку клеток эпителиальной и костной ткани, кроветворной и иммунной систем

Витамин Е (токоферолы)

a-, b-, g-, d-токоферолы

Наиболее активная форма a-токоферол

Выполняет роль биологического антиоксиданта, инактивирующего свободнорадикальные формы кислорода, защищает липиды биологических мембран от перекисного окисления

Витамин К

Филлохинон (витамин К1); менахиноны (витамины К2); 2-метил-1, 4-нафтохинон (менадион, витамин К3)

Дигидровитамин К

Участвует в превращении препротромбина в протромбин, а также в аналогичных превращениях некоторых белков, участвующих в процессе свертывания крови, и костного белка остеокальцина

Факторы, влияющие на биохимические изменения при мышечной деятельности

Мышечная
работа
– мощный стимулятор, приводящий
к биохимическим изменениям в организме
(клетках, тканях, органах) – биохимического
состава, особенностей обмена веществ.

Биохимические
изменения в организме при мышечной
работе могут быть связаны со следующими
факторами:

  1. Степенью
    обеспеченности клеток кислородом.

  2. Интенсивностью
    расходования и ресинтеза АТФ.

  3. Преобладающим
    типом реакций ресинтеза АТФ.

  4. Преобладающим
    процессом, выигравшим конкуренцию за
    источники энергии и, прежде всего, АТФ.

  5. Функциональной
    активностью нервной и эндокринной
    систем, активностью органов, тканей,
    клеток.

  6. Характером,
    мощностью и длительностью мышечной
    работы и др.

Перечисленные
факторы в неодинаковой степени приводят
к биохимическим изменениям в различных
тканях и органах организма.

Тест 12 Вариант 2

1. Количество кислорода, которое
необходимо организму для полного
удовлетворения энергетических
потребностей за счет аэробных процессов
– это:

а) кислородный запрос; б) кислородный
долг;

в) кислородный дефицит; г) кислородная
емкость крови.

2. Превышение запасов энергетических
веществ в период отдыха их дорабочего
уровня – это:

а) суперкомпенсация; б) кислородный
долг;

в) утомление; г) кислородная
емкость крови.

3. К аэробным источникам ресинтеза АТФ
относится:

а) креатинкиназная реакция;

б) миокиназная реакция;

в) гликолиз;

г) синтез АТФ, сопряженный с
электронотранспортной цепью.

4. По формуле сбалансированного питания
спортсменов соотношение белков : жиров
: углеводов равно (в %):

а) 15:15:70; б) 20:20:60;

в) 14:30:56; г) 25:25:50.

5. При интенсивной мышечной работе
происходит увеличение содержания в
крови всех гормонов, кроме:

а) глюкагона; б) соматотропина;

в) адреналина; г) инсулина.

6. При окислении 1 г белков выделяется:

а) 9,3 ккал; б) 4,1 ккал;

в) 4,8 ккал; г) 9,5 ккал.

7. В суточном рационе прыгуна белка
должно быть не менее:

а) 150 г; б) 170 г; в) 200 г;
г) 250 г.

8.
Пусковым механизмом мышечного сокращения
является повышение концентрации ионов

  1. Калия

  2. Кальция

  3. Магния

  4. Натрия

9.
Во время мышечного сокращения происходит
скольжение тонких нитей вдоль толстых,
что приводит к

  1. удлинению
    миофибрилл

  2. сокращению
    миофибрилл

  3. расслаблению
    миофибрилл

  4. укорочению
    миофибрилл

10. Гипотеза, объясняющая механизм
мышечного сокращения является:

  1. «
    сократительная теория»

  2. «теория
    зацепа»

  3. «гребная
    гипотеза»

  4. «
    теория толчка»

11.
В каждом цикле сокращения расходуется:

  1. 3
    молекулы АТФ

  2. 1
    молекула АДФ

  3. 1
    молекула АТФ

  4. 3молекулы
    АДФ

12.Расслабление
мышцыпроисходит
после прекращения поступления

  1. АТФ

  2. короткого
    нервного импульса

  3. длительного
    нервного импульса

  4. креатинфосфата

  5. все
    ответы

13. Для количественной характеристики
различных путей ресинтеза АТФ обычно
используют следующие критерии:

  1. Максимальная
    мощность

  2. Метаболическая
    ёмкость

  3. Время
    развертывания

  4. Время
    сохранения мощности

  5. все
    ответы

14. Временное снижение работоспособности,
вызванное биохимическими, функциональными
и структурными сдвигами, возникающими
в ходе выполнения физической работы
называется:

  1. Усталость

  2. Перегрузка

  3. Утомление

  4. Регресс

15.
Природные вещества, повышающие
работоспособность в пределах
физиологических возможностей организма:

  1. Иммуномодуляторы

  2. Адаптогены

  3. Иммуностимуляторы

  4. Эстрагены

Классификация мышечных волокон

Мышечные волокна делят на 3 вида:
скелетные, гладкие и миокард.

I. Скелетные
волокна

1). фазные(они генерируют потенциал
действия);

а). быстрые (белые);

б). медленные (красные);

2). тонические(не генерируют
полноценный потенциал действия).

II. Гладкие
волокна

1. Тонические. Не способны развивать
быстрые сокращения.

2. Фазно-тонические. Способны развивать
быстрые сокращения.

III. Миокард

Двигательная единица– это
совокупность образований – нейрон и
все мышечные волокна (обычно 10-1000),
которые этот нейрон через свои аксоны
иннервирует.

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

В мышечной ткани взрослых животных и
человека содержится от 72 до 80% воды и
от 20 до 28 % сухого остатка. Сухой остаток
представлен на 18,5-26,5% органическими и
на 1,4-1,5% неорганическими веществами.
Основной органический компонент мышц
— это белки, на них приходиться около
20% (от 16,5 до 20,9%) от всей мышечной массы.

Мышечные белки

1. Сократительные (миофибриллярные)белки.Основными сократительными
белками являютсямиозин (55% от
общей массы белка)и актин(25% от общей массы белка). Также в мышцах
содержатся тропомиозин и тропонины Т,Iи С. Тропомиозин имеется
во всех мышцах, а тропонины есть только
в поперечнополосатых мышцах. В гораздо
меньшем количестве в мышечных волокнах
присутствуют белки α- и β-актинин, десмин,
коннектин (титин) и виментин. Упаковка
сократительных бел­ков в мышце сравнима
с упаковкой атомов и молекул в составе
кристалла.

2. Саркоплазматические белки.В
саркоплазме мышц содержатся глобулины
X, миогены, миоглобин, нуклеопротеиды и
ферменты. В миокарде содержится много
АСТ, АЛТ, ЛДГ1,2, КФК МВ. В скелетной
мышце содержится много ЛДГ3,4, КФК
ММ.

3. Белки стромы.Белки стромы мышечной
ткани представлены в основном коллагеном
и эластином.

Углеводы мышечной ткани

Основным углеводом мышечной ткани
является гликоген (0,3-3,0%). Также в мышечной
ткани присутствуют ГАГ, моносахариды
глюкоза, фруктоза и т.д.

Липиды мышечной ткани

В мышечной ткани из липидов преобладают
фосфолипиды и холестерин. Миокард по
сравнению с другими мышечными тканями
богаче фосфолипидами.

Небелковые азотистые вещества

В мышцах содержится ряд важных азотистых
веществ:

  • много
    креатинфосфата и креатина (до 60%
    небелкового азота мышц), мало креатинина;

  • много
    адениновых нуклеотидов АТФ, АДФ и АМФ
    (АТФ 4,43 мкмоль/г, АДФ 0,81 мкмоль/г, АМФ
    0,93 мкмоль/г);

  • мало
    нуклеотидов неаденинового ряда ГТФ,
    УТФ, ЦТФ и др.

  • имидазолсодержащие
    дипептиды – карнозин и ансерин.

  • свободные
    аминокислоты (много глутамина, аланина)
    и др.

Неорганические вещества: макро- и
микроэлементы

В мышцах содержатся минеральные вещества
— соли К, Na, Ca, Mg.

Химический
состав поперечнополосатых мышц
млекопитающих

Компонент

В процентах
на сырую массу

Компонент

В процентах
на сырую массу

Вода

72-80

креатинин

0,003-0,005

Плотные
вещества

20-28

АТФ

0,25-0,40

В том числе:

карнозин

0,2-0,3

белки

16,5-20,9

карнитин

0,02-0,05

гликоген

0,3-3,0

ансерин

0,09-0,15

фосфоглицериды

0.4-1,0

свободные
аминокислоты

0,1-0,7

холестерин

0,06-0,2

молочная
кислота

0,01 -0,02

креатин +
креатинфосфат

0,2-0,55

зола

1,4-1,5

Гладкие мышцы существенно отличаются
по химическому составу от поперечнополосатых:
у них более низкое содержание контрактальных
белков — актомиозина, макроэргических
соединений, дипептидов и др.

Список источников

  • studme.org
  • StudFiles.net
  • otherreferats.allbest.ru
Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Жизнь Без Оков: Красота и Здоровье в Ваших Руках!
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!:

Adblock detector