Саркомер

Глава 7 Физиология сократительных элементов.

Двигательные функции, осуществляемые
сократительными элементами мышечных
тканей (поперечнополосатое скелетное
МВ, кардиомиоциты, ГМК) и немышечными
контрактильными клетками (миоэпителиальные,
миофибробласты и др.), обеспечивает
актомиозиновыйхемомеханическийпреобразователь. В скелетных МВ и
кардиомиоцитах присутствуют сократительные
единицы — саркомеры, этопоперечнополоcатыемышцы, в ГМК саркомеров нет, этогладкиемышцы. Сократительную
функцию скелетной мышечной ткани
(произвольнаямускулатура)
контролирует нервная система (соматическая
двигательная иннервация).Непроизвольныемышцы(сердечная и гладкая) имеют
вегетативную двигательную иннервацию,
а также развитую систему гуморального
контроля их сократительной активности.
Все мышечные элементы способны к
генерации ПД, распространяющихся по
клеточной мембране (сарколемме).

Строение сарколеммы

Путь: Медицинский блог Андрея Новицкого > Строение сарколеммы

Строение сарколеммы подчинено ее основным функциям, в ней начинается процесс электромеханического сопряжения с последующей мобилизацией всех непосредственно участвующих в нем органелл. В сарколемме различают внутренний слой, плазматическую мембрану (плазмолемма) и глико каликс (базальная мембрана, перимембрана, гликолемма).
Контактные зоны смежных кардиомиоцитов (электронограмма)

Гликокаликс, покрывающий поверхность кар диомиоцита, входит в непосредственный контакт с межклеточным пространством, стенками капилляров, коллагеновыми волокнами. Представляет собой опорно-фибриллярный комплекс сложных липидов, протеогликанов и коллагена IV типа. В гликокаликсе различают поверхностную и более плотную внутреннюю пластинки толщиной 20 и 30 нм. Наличие в гликокаликсе сиаловых кислот и гликозаминогликанов сообщает ему полианионные свойства. Гликокаликс стабилизирует плазмолемму, является основным внеклеточным депо Са2+, участвующего в регуляции сокращения кардиомиоцита. Между ним и плазмолеммой имеется довольно постоянная щель шириной 10 нм.
Плазмолемма представляет собой элементарную трехслойную мембрану толщиной 8 нм. С биофизической точки зрения это микрогетерогенно-динамическая система с жидкокристаллическими свойствами. В плазмолемме выявляются белковые частицы диаметром 7–10 нм, как погруженные в липидный бислой мембраны, так и пересекающие всю ее толщу.
Структура мембраны поддерживается нековалентными, гидрофобными и гидрофильными взаимодействиями белков, липидов и олигосахаридов. Один из основных компонентов мембраны — белки часто совмещают структурную функцию с рецепторной или ферментной, примерами чего являются Na+, К+-АТФаза, комплекс β-адрено рецептор — аденилатциклаза и др. Важнейшая особенность плазмолеммы, обусловленная присутствием белков, — наличие каналов, обеспечивающих медленный, электрогенный и быстрый, электронейтральный транспорт Са2+.
Фиксация сарколеммы свободной поверхности рабочих кардиомиоцитов к миофибриллам на уровне Z-линий об условливает ее фестончатые выбухания при сокращении клетки.
Сарколемма кардиомиоцита имеет пять различных специализированных зон: большие и малые инвагинации, формирующие Т-систему и кавеолы, участки контактов с саркоплазматическим ретикулумом и вставочные диски. Диаметр кавеол — 50–80 нм, они являются динамичными структурами, напоминающими везикулы. Их содержимое — гранулярный или мелкодисперсный матрикс. Количество кавеол увеличивается при нагрузке или при СН.
Т-систему образуют глубокие разветвленные впячивания боковой сарколеммы, выстланные гликокаликсом. Устья Т-тубул находятся на уровне Z-линий. Их начальные отделы, ориентированные перпендикулярно миофибриллам, диаметром 150–200 нм. Т-система образует продольные и поперечные ответвления, постепенно истончается и проникает до границы околоядерного пространства, примерно на треть увеличивая суммарную площадь сарколеммы. Ее тесный контакт с саркоплазматическим ретикулумом обеспечивает проведение электрохимического импульса в аксиальные отделы клетки.
Вставочный диск при световой микроскопии виден как темная линия неодинаковой ширины, проходящая через мышечное волокно. Он образуется сарколеммой двух кардиомиоцитов на уровне Z-линий одного или нескольких саркомеров. В пределах вставочного диска имеются три вида специализированных структур: нексусы, десмосомы и промежуточные соединения.

Эта страница была опубликована 24.01.2011.
Метки: сердце

Миофибриллы

Каждая миофибрилла содержит около 1500
толстых и 3000 тонких нитей. Поперечная
исчерченность скелетного МВ (рис. 7–1)
определяется регулярным чередованием
в миофибриллах различно преломляющих
поляризованный свет участков (дисков) —
изотропных и анизотропных: светлые(Isotropic, I–диски) итёмные(Anisotropic,
А–диски)диски. Разное светопреломление
дисков определяется упорядоченным
расположением по длине саркомера тонких
(актиновых) и толстых (миозиновых) нитей:толстыенитинаходятся только
в тёмных дисках,светлыедискине содержат толстых нитей. Каждый светлый
диск пересекаетZлиния. Участок
миофибриллы между соседними Z-линиями
определяют каксаркомер.

 Саркомер— часть миофибриллы,
расположенная между двумя последовательными
Z–дисками. В состоянии покоя и полностью
растянутой мышце длина саркомера
составляет 2 мкм. При такой длине
саркомера актиновые (тонкие) нити лишь
частично перекрывают миозиновые
(толстые) нити. Один конец тонкой нити
прикреплён к Z-линии, а другой конец
направлен к середине сaркомера. Толстые
нити занимают центральную часть
сaркомера — А–диск (содержащий только
толстые нити участок сaркомера —
Н-зона, в середине Н-зоны проходит
М-линия). I–диск входит в состав двух
сaркомеров. Следовательно, каждый
сaркомер содержит один А–диск (тёмный)
и две половины I–диска (светлого), формула
саркомера — 0,5А + I + 0,5А. Во время
сокращения длина A–диска не меняется,
а I–диска — укорачивается, что и
послужило основанием для создания
теории, объясняющей сокращение мышцы
механизмом скольжения (теорияскольжения) тонких актиновых нитей
вдоль толстых миозиновых.

 Толстаянить(рис 7–3Б).
Каждая миозиновая нить состоит из
300–400 молекул миозина и С‑белка.Миозин(рис 7–3В) — гексaмер (две
тяжёлые и четыре лёгкие цепи). Тяжёлые
цепи — две спирально закрученные
полипептидные нити, несущие на своих
концах глобулярные головки. В области
головок с тяжёлыми цепями ассоциированы
лёгкие цепи. Каждую миозиновую нить
связывает с Z–линией гигантский белок
титин. С толстыми нитями ассоциированы
небулин, миомезин, креатинфосфокиназа
и другие белки.

Рис.7-3.Тонкаяитолстаянитивсоставемиофибрилл.А.Тонкаянить— две
спирально скрученные нити фибриллярного
актина (F‑актин). В канавках спиральной
цепочки залегает двойная спираль
тропомиозина, вдоль которой располагаются
молекулы тропонина трёх типов.Бтолстаянить. Молекулы миозина
способны к самосборке и формируют
веретенообразный агрегат диаметром 15
нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты
молекул образуют стержень толстой нити,
головки миозина расположены спиралями
и выступают над поверхностью толстой
нити.Вмолекуламиозина.
Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию
молекул миозина, тяжёлый меромиозин
имеет связывающие актин участки и
обладает активностью АТФазы.

 Миозин(рис.7–3В). В молекуле
миозина (мол. масса 480 000) различают
тяжёлый и лёгкий меромиозин.Тяжёлыймеромиозинсодержитсубфрагменты(S):S1содержит глобулярные
головки миозина,S2
прилежащую к головкам часть фибриллярногохвостамолекулы миозина. S2эластичен (эластическийкомпонентS2), что допускает отхождение
S1на расстояние до 55 нм. Концевую
часть хвостовой нити миозина длиной
100 нм образуетлёгкиймеромиозин.
Миозин имеет двашарнирныхучастка,
позволяющих молекуле изменять конформацию.
Одиншарнирныйучасток находится
в области соединения тяжёлого и лёгкого
меромиозинов, другой — в областишейкимолекулы миозина (S1—S2–соединение).
Половина молекул миозина обращена
головками к одному концу нити, а вторая
половина — к другому (рис.7–3Б).
Лёгкий меромиозин лежит в толще толстой
нити, тогда как тяжёлый меромиозин
(благодаряшарнирнымучасткам)
выступает над её поверхностью.

 Титин— наибольший из
известных полипептидов с мол. массой
3000 кД — наподобие пружины связывает
концы толстых нитей с Z-линией. Другой
гигантский белок —небулин(Mr800 кД) — ассоциирует тонкие и толстые
нити.

 Сбелокстабилизирует
структуру миозиновых нитей. Влияя на
агрегацию молекул миозина, обеспечивает
одинаковый диаметр и стандартную длину
толстых нитей.

 Миомезин(М‑белок) икреатинфосфокиназа— белки,
ассоциированные с толстыми нитями в
середине тёмного диска. Креатинфосфокиназа
способствует быстрому восстановлению
АТФ при сокращении. Миомезин выполняет
организующую роль при сборке толстых
нитей.

СОТ СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА САРКОМЕРА

Национальный государственный Университет физической культуры, спорта и здоровья им. П.Ф. Лесгафта, Санкт-Петербург, кафедра биомеханики

Аннотация

В статье рассмотрена структура саркомера. Предложен новый термин для обозначения структурной единицы саркомера – сот. Введение нового термина позволяет правильно понять состав и пространственную организацию саркомера, дать количественную характеристику саркомерам различных скелетных мышц, выразить площадь поперечного сечения саркомера через площадь поперечного сечения сота и количество сот в саркомере. Введение нового термина позволяет также дать количественную характеристику влияния различных видов физической нагрузки на характеристики саркомера и параметры, определяющие площадь его поперечного сечения.

2.2.3. Миофибриллы организация миофиламентов в саркомере

Вышеизложенный
вид саркомеров на микрофотографиях
обусловлен их внутренней структурой:

в
состав саркомера (и миофибриллы в
целом) входят миофиламенты
двух типов (тонкие
и толстые)
и
опорные элементы,

причём
все эти компоненты имеют строго
определённое положение.

I. Телофрагма
и тонкие миофиламенты

Тело-
фрагма

Телофрагма
(1)
(видимая как Z-линия)
— это

сетчатая
пластинка из -актинина
(не путать
с актином!) и некоторых других белков,
которая

расположена
поперёк миофибрилл и

служит
местом крепления тонких
миофиламентов.

Состав
тонких миофи-
ламентов

а)
Тонкие, или
актиновые, миофиламенты (1)
образованы глобулярным белком актином.

б)
Примерно 350
молекул
последнего объединяются в двойную
спираль.

в)
Кроме того, с данной спиралью связаны
ещё два белка (по
50 молекул):

глобулярный
белок тропонин

и
фибриллярный белок тропомиозин.

г)
Именно присутствие этих дополнительных
белков отличает

 тонкие миофиламенты
оттонкихмикрофиламентов
—  элементов цитоскелета (тема 3).

Электронная
микрофотография (А) и схема (Б) — тонкая
структура саркомеров.

АБПолный
размер

Роль
дополни-
тельных
белков

а)
Функциональная роль тропонина и
тропомиозина состоит в том, что они
влияют на взаимодействие актина с
толстыми миофиламентами.

б)
А именно:

в
состоянии покоя эти белки блокируют
активные центры актина,

что
исключает взаимодействие миофиламентов.

Крепле-
ние

а)
Тонкие филаменты прикрепляются к
телофрагме (т.е. к белку актинину) с
обеих её сторон.

б)
Таким образом, в каждом саркомере —

две
группы актиновых филаментов,

идущих
от соседних телофрагм навстречу друг
другу.

в)
В покое между их концами остаётся
промежуток, соответствующий Н-зоне
(3).

Коли-
чество

Всего
в саркомере – примерно 5600 тонких
миофиламентов.

II.
Толстые миофиламенты и мезофрагма

Состав
толстых миофи-
ламентов

 а)
Толстые
(миозиновые)
миофиламенты
(4)
образованы белком миозином.

б)
Молекула миозина состоит из нескольких
пептидных цепей и включает

«стержень»
— длинную палочковидную часть
и
двойную «головку».

в)
В толстом миофиламенте – примерно
300
молекул миозина.
Причём

их
стержни плотно упакованы в толстом
филаменте,

а
головки выступают наружу и при
сокращении участвуют во взаимодействии
с тонкими филаментами.

Креп-
ление
и положе-
ние
в сарко-
мере

а)
Толстые миофиламенты крепятся своей
срединной
частью
к мезофрагме
(образованной М-белком).

б)
Они тоже (как и тонкие миофиламенты)
ориентированы вдоль
длинной оси
миофибриллы.

в)
При этом каждая толстая миофиламента
доходит своими концами до краёв
А-диска. Иными словами,

длина
толстых миофиламентов равна ширине
тёмного (А-) диска,

и
само существование этого тёмного
диска обусловлено присутствием здесь
толстых миофиламентов.

г)
От толстых миофиламентов по всей их
длине отходят нити
из белка титина,
прикрепляющиеся к
телофрагме.

Они
предохраняют мышечное волокно от
перерастяжения.

Коли-
чество

Всего
в саркомере – около 1400
толстых
миофиламентов, что

вчетверо
меньше
общего количества тонких миофиламентов.

III.
Взаимное расположение миофиламентов

Состав
участков сарко-
мера

Из
сказанного вытекает следующий состав
различных участков саркомера:

в
пределах Н-зоны
на поперечном срезе миофибриллы
содержатся только
толстые
миофиламенты,

в
остальных областях тёмного
(А-) диска
— и тонкие, и толстые миофиламенты,

а
в пределах светлого
(I-) диска
— только
тонкие
миофиламенты.

Гексаго-
нальная
упаковка

В
области перекрывания толстые и тонкие
миофиламенты расположены гексагональным
образом,
причём так, что

вокруг
каждого толстого миофиламента находятся
6 тонких,
а
вокруг каждого тонкого — 3 толстые.

Относи-
тельное
коли-
чество

а)
Отсюда следует, что, если учитывать
тонкие миофиламенты лишь
одной половины саркомера,
число этих миофиламентов вдвое
больше,
чем толстых.

б)
С учётом же и второй группы тонких
миофиламентов, последних оказывается
уже

вчетверо
больше
,
чем толстых

(что
и было отмечено выше).

IV.
Дополнительные
опорные структуры

Общий
перечень

Такаяупорядоченность
расположения миофиламентов
в миофибрилле
и миофибрилл
в миосимпласте
поддерживается с помощью ряда опорных
структур:

уже
известных нам телофрагмы,
мезофрагмы,
нитей
титина,

а также ещё не
упоминавшихся промежуточных
филаментов
и костамеров.

Промежу-
точные
филаменты

а)
Промежуточные филаменты (см. тему 3)
образованы в миосимпластах белком
десмином.

б)
Эти филаменты связывают

соседние
телофрагмы

миофибриллы,

телофрагмы
(и мезофрагмы) соседних
миофибрилл,

а
также миофибриллы с
мембранными структурами симпласта.

Костамеры

Костамеры
же — это кольца из белка винкулина,
которые

расположены
под плазмолеммой и

прикрепляют
к ней I-диски подлежащих миофибрилл.

Список источников

  • allasamsonova.ru
  • StudFiles.net
  • essenciale.ru
Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Жизнь Без Оков: Красота и Здоровье в Ваших Руках!
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!:

Adblock
detector