Саркомер

Глава 7 Физиология сократительных элементов.

Двигательные функции, осуществляемые
сократительными элементами мышечных
тканей (поперечнополосатое скелетное
МВ, кардиомиоциты, ГМК) и немышечными
контрактильными клетками (миоэпителиальные,
миофибробласты и др.), обеспечивает
актомиозиновыйхемомеханическийпреобразователь. В скелетных МВ и
кардиомиоцитах присутствуют сократительные
единицы — саркомеры, этопоперечнополоcатыемышцы, в ГМК саркомеров нет, этогладкиемышцы. Сократительную
функцию скелетной мышечной ткани
(произвольнаямускулатура)
контролирует нервная система (соматическая
двигательная иннервация).Непроизвольныемышцы(сердечная и гладкая) имеют
вегетативную двигательную иннервацию,
а также развитую систему гуморального
контроля их сократительной активности.
Все мышечные элементы способны к
генерации ПД, распространяющихся по
клеточной мембране (сарколемме).

Строение сарколеммы

Путь: Медицинский блог Андрея Новицкого > Строение сарколеммы

Строение сарколеммы подчинено ее основным функциям, в ней начинается процесс электромеханического сопряжения с последующей мобилизацией всех непосредственно участвующих в нем органелл. В сарколемме различают внутренний слой, плазматическую мембрану (плазмолемма) и глико каликс (базальная мембрана, перимембрана, гликолемма).
Контактные зоны смежных кардиомиоцитов (электронограмма)

Гликокаликс, покрывающий поверхность кар диомиоцита, входит в непосредственный контакт с межклеточным пространством, стенками капилляров, коллагеновыми волокнами. Представляет собой опорно-фибриллярный комплекс сложных липидов, протеогликанов и коллагена IV типа. В гликокаликсе различают поверхностную и более плотную внутреннюю пластинки толщиной 20 и 30 нм. Наличие в гликокаликсе сиаловых кислот и гликозаминогликанов сообщает ему полианионные свойства. Гликокаликс стабилизирует плазмолемму, является основным внеклеточным депо Са2+, участвующего в регуляции сокращения кардиомиоцита. Между ним и плазмолеммой имеется довольно постоянная щель шириной 10 нм.
Плазмолемма представляет собой элементарную трехслойную мембрану толщиной 8 нм. С биофизической точки зрения это микрогетерогенно-динамическая система с жидкокристаллическими свойствами. В плазмолемме выявляются белковые частицы диаметром 7–10 нм, как погруженные в липидный бислой мембраны, так и пересекающие всю ее толщу.
Структура мембраны поддерживается нековалентными, гидрофобными и гидрофильными взаимодействиями белков, липидов и олигосахаридов. Один из основных компонентов мембраны — белки часто совмещают структурную функцию с рецепторной или ферментной, примерами чего являются Na+, К+-АТФаза, комплекс β-адрено рецептор — аденилатциклаза и др. Важнейшая особенность плазмолеммы, обусловленная присутствием белков, — наличие каналов, обеспечивающих медленный, электрогенный и быстрый, электронейтральный транспорт Са2+.
Фиксация сарколеммы свободной поверхности рабочих кардиомиоцитов к миофибриллам на уровне Z-линий об условливает ее фестончатые выбухания при сокращении клетки.
Сарколемма кардиомиоцита имеет пять различных специализированных зон: большие и малые инвагинации, формирующие Т-систему и кавеолы, участки контактов с саркоплазматическим ретикулумом и вставочные диски. Диаметр кавеол — 50–80 нм, они являются динамичными структурами, напоминающими везикулы. Их содержимое — гранулярный или мелкодисперсный матрикс. Количество кавеол увеличивается при нагрузке или при СН.
Т-систему образуют глубокие разветвленные впячивания боковой сарколеммы, выстланные гликокаликсом. Устья Т-тубул находятся на уровне Z-линий. Их начальные отделы, ориентированные перпендикулярно миофибриллам, диаметром 150–200 нм. Т-система образует продольные и поперечные ответвления, постепенно истончается и проникает до границы околоядерного пространства, примерно на треть увеличивая суммарную площадь сарколеммы. Ее тесный контакт с саркоплазматическим ретикулумом обеспечивает проведение электрохимического импульса в аксиальные отделы клетки.
Вставочный диск при световой микроскопии виден как темная линия неодинаковой ширины, проходящая через мышечное волокно. Он образуется сарколеммой двух кардиомиоцитов на уровне Z-линий одного или нескольких саркомеров. В пределах вставочного диска имеются три вида специализированных структур: нексусы, десмосомы и промежуточные соединения.

Эта страница была опубликована 24.01.2011.
Метки: сердце

Миофибриллы

Каждая миофибрилла содержит около 1500
толстых и 3000 тонких нитей. Поперечная
исчерченность скелетного МВ (рис. 7–1)
определяется регулярным чередованием
в миофибриллах различно преломляющих
поляризованный свет участков (дисков) —
изотропных и анизотропных: светлые(Isotropic, I–диски) итёмные(Anisotropic,
А–диски)диски. Разное светопреломление
дисков определяется упорядоченным
расположением по длине саркомера тонких
(актиновых) и толстых (миозиновых) нитей:толстыенитинаходятся только
в тёмных дисках,светлыедискине содержат толстых нитей. Каждый светлый
диск пересекаетZ—линия. Участок
миофибриллы между соседними Z-линиями
определяют каксаркомер.

 Саркомер— часть миофибриллы,
расположенная между двумя последовательными
Z–дисками. В состоянии покоя и полностью
растянутой мышце длина саркомера
составляет 2 мкм. При такой длине
саркомера актиновые (тонкие) нити лишь
частично перекрывают миозиновые
(толстые) нити. Один конец тонкой нити
прикреплён к Z-линии, а другой конец
направлен к середине сaркомера. Толстые
нити занимают центральную часть
сaркомера — А–диск (содержащий только
толстые нити участок сaркомера —
Н-зона, в середине Н-зоны проходит
М-линия). I–диск входит в состав двух
сaркомеров. Следовательно, каждый
сaркомер содержит один А–диск (тёмный)
и две половины I–диска (светлого), формула
саркомера — 0,5А + I + 0,5А. Во время
сокращения длина A–диска не меняется,
а I–диска — укорачивается, что и
послужило основанием для создания
теории, объясняющей сокращение мышцы
механизмом скольжения (теорияскольжения) тонких актиновых нитей
вдоль толстых миозиновых.

 Толстаянить(рис 7–3Б).
Каждая миозиновая нить состоит из
300–400 молекул миозина и С‑белка.Миозин(рис 7–3В) — гексaмер (две
тяжёлые и четыре лёгкие цепи). Тяжёлые
цепи — две спирально закрученные
полипептидные нити, несущие на своих
концах глобулярные головки. В области
головок с тяжёлыми цепями ассоциированы
лёгкие цепи. Каждую миозиновую нить
связывает с Z–линией гигантский белок
титин. С толстыми нитями ассоциированы
небулин, миомезин, креатинфосфокиназа
и другие белки.

Рис.7-3.Тонкаяитолстаянитивсоставемиофибрилл.А.Тонкаянить— две
спирально скрученные нити фибриллярного
актина (F‑актин). В канавках спиральной
цепочки залегает двойная спираль
тропомиозина, вдоль которой располагаются
молекулы тропонина трёх типов.Б—толстаянить. Молекулы миозина
способны к самосборке и формируют
веретенообразный агрегат диаметром 15
нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты
молекул образуют стержень толстой нити,
головки миозина расположены спиралями
и выступают над поверхностью толстой
нити.В—молекуламиозина.
Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию
молекул миозина, тяжёлый меромиозин
имеет связывающие актин участки и
обладает активностью АТФазы.

 Миозин(рис.7–3В). В молекуле
миозина (мол. масса 480 000) различают
тяжёлый и лёгкий меромиозин.Тяжёлыймеромиозинсодержитсубфрагменты(S):S₁содержит глобулярные
головки миозина,S₂—
прилежащую к головкам часть фибриллярногохвостамолекулы миозина. S₂эластичен (эластическийкомпонентS₂), что допускает отхождение
S₁на расстояние до 55 нм. Концевую
часть хвостовой нити миозина длиной
100 нм образуетлёгкиймеромиозин.
Миозин имеет двашарнирныхучастка,
позволяющих молекуле изменять конформацию.
Одиншарнирныйучасток находится
в области соединения тяжёлого и лёгкого
меромиозинов, другой — в областишейкимолекулы миозина (S₁—S₂–соединение).
Половина молекул миозина обращена
головками к одному концу нити, а вторая
половина — к другому (рис.7–3Б).
Лёгкий меромиозин лежит в толще толстой
нити, тогда как тяжёлый меромиозин
(благодаряшарнирнымучасткам)
выступает над её поверхностью.

 Титин— наибольший из
известных полипептидов с мол. массой
3000 кД — наподобие пружины связывает
концы толстых нитей с Z-линией. Другой
гигантский белок —небулин(M_r800 кД) — ассоциирует тонкие и толстые
нити.

 С‑белокстабилизирует
структуру миозиновых нитей. Влияя на
агрегацию молекул миозина, обеспечивает
одинаковый диаметр и стандартную длину
толстых нитей.

 Миомезин(М‑белок) икреатинфосфокиназа— белки,
ассоциированные с толстыми нитями в
середине тёмного диска. Креатинфосфокиназа
способствует быстрому восстановлению
АТФ при сокращении. Миомезин выполняет
организующую роль при сборке толстых
нитей.

СОТ СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА САРКОМЕРА

Национальный государственный Университет физической культуры, спорта и здоровья им. П.Ф. Лесгафта, Санкт-Петербург, кафедра биомеханики

Аннотация

В статье рассмотрена структура саркомера. Предложен новый термин для обозначения структурной единицы саркомера – сот. Введение нового термина позволяет правильно понять состав и пространственную организацию саркомера, дать количественную характеристику саркомерам различных скелетных мышц, выразить площадь поперечного сечения саркомера через площадь поперечного сечения сота и количество сот в саркомере. Введение нового термина позволяет также дать количественную характеристику влияния различных видов физической нагрузки на характеристики саркомера и параметры, определяющие площадь его поперечного сечения.

2.2.3. Миофибриллы организация миофиламентов в саркомере

I. Телофрагма
и тонкие миофиламенты

II.
Толстые миофиламенты и мезофрагма

III.
Взаимное расположение миофиламентов

IV.
Дополнительные
опорные структуры

Список источников

• allasamsonova.ru
• StudFiles.net
• essenciale.ru