Где расщепляются белки

Переваривание — белок

Переваривание белков представляет собой сложный процесс и совершается в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке под действием фермента пепсина. Дальнейший гидролиз пептидов происходит в тонком кишечнике протеазами поджелудочной железы: трипсином, химотропсинрм, карбоксипептидазами. В переваривании пептидов участвуют также ферменты слизистой кишечника: аминопептидаза и дипептидазы. Благодаря последовательному воздействию на белковую молекулу всех ферментов желудочно-кишечного тракта белок распадается на аминокислоты, которые всасываются в кровь.
 

Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке происходит под действием ферментов поджелудочной железы трипсина и химотрипсина, которые действуют как на белки, так и на продукты расщепления белков — полипептиды, расщепляя их до коротких пептидов и небольшого количества свободных аминокислот. В качестве источника ферментов в опыте используют 2 % — ный раствор панкреатина в 0 5 % — ном растворе карбоната натрия или глицериновую вытяжку из поджелудочной железы.
 

Переваривание белков пепсином можно хорошо наблюдать на фибрине, который под действием пепсина становится растворимым, переходя в пептон.
 

Завершают переваривание белков в кишечнике.
 

Завершают переваривание белков в кишечнике. АМИНОПЛАСТЫ ( карбамидные пластики), пластмассы на основе мочевино — или меламино-формальдегидных смол. АМИНОСАХАРА, простые сахара, содержащие аминогруппу.
 

Завершают переваривание белков в кишечнике.
 

Завершают переваривание белков в кишечнике. АМИНОПЛАСТЫ ( карбамидные пластики), пластмассы на основе мочевино — или меламино-формальдегидных смол. АМИНОСАХАРА, простые сахара, содержащие аминогруппу.
 

Процесс переваривания белков, начинающийся в желудке под влиянием пепсина, продолжается в двенадцатиперстной кишке ( самая верхняя часть тонкого кишечника) под действием ферментов, присутствующих в секрете поджелудочной железы. Ферменты эти — трипсин и химотрип-син — очень сходны по своим свойствам.
 

После частичного переваривания белка этим ферментом процент свободного хлорофилла; извлекаемого неполярными растворителями ( бензином), значительно повышался.
 

В переваривании белков в тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Одни из них-карбоксипеп-тидазы-синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипеп-тидазы и активируются трипсином в кишечнике; другие-аминопептидазы — секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином.
 

Двенадцатиперстная кишка: переваривание белков осуществляет группа сериновых ( в активном центре ОН-группа серина) протеиназ панкреатического происхождения. Ферменты вырабатываются в виде неактивных предшественников — проферментов. Их активация осуществляется в тонком кишечнике: вначале образуется активный трипсин, который затем активирует остальные протеиназы. Трипсин — эндопептидаза, синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного трипсиногена. В тонком кишечнике энтерокиназа, а затем активный трипсин аутокаталитически, катализируют отщепление от TV-конца трипсиногена гексапептида ( вал-асп-асп-асп — асп-лиз), в результате чего формируется активный центр фермента. Химотрипсин — эндопептидаза, вырабатывается в поджелудочной железе в виде химотрипсиногенов А и В.
 

Какие условия необходимы для переваривания белков в желудке.
 

Какие условия необходимы для переваривания белков и пептидов в кишечнике.
 

Присутствие триптофана в продуктах переваривания белков под влиянием трипсина было обнаружено цветными реакциями еще в 1890 г., а в 1901 г. он был выделен в чистом виде.
 

Переваривание белков в желудке

Желудок
выполняет несколько функций: защитную
(обезвреживание пищи: HCl,
лизоцим), переваривание (механическая
и химическая обработка пищи: HCl,
ферменты), всасывание, эндокринную
(образование гастрина и гистамина) и
экскреторную (выделение мочевины,
мочевой кислоты, аммиака, креатинина,
солей тяжелых металлов, йода, лекарственных
веществ).

Основная
пищеварительная функция желуд­ка
– переваривание
белка. Для пищеварения слизистая
оболочка желудкавыделяет
сложный по составу сок,
который представляет собой бесцветную,
слегка опалесцирующую жидкость
с величиной рН=1,5-2,0 (1,6-1,8) и относительной
плотностью 1005. В сутки выделяется 2-2,5
литра сока. Основной компонент желудочного
сока вода (99,5%) в которой растворены
органические и неорганические вещества.

Расщепление — белок

ПРОТЕОЛИЗ, процесс расщепления белков и пептидов в организме, катализируемый спец. Играет важную роль при усвоении белков пищи, в процессе свертывания крови, мобилизации запасных белков семян при прорастании и др. ПРОТЕРОЗОЙ ( от греч. Внизу граничит с археем.
 

Если к смеси продуктов расщепления белка добавить коли-щелочи, определенное по способу ( в), то можно отогнать юнования даже при более высокой температуре без опасности разложения аминокислот. Этим облегчается определение летучих оснований в таких смесях.
 

Разработаны также ферментативные методы ступенчатого расщепления белка. Некоторые ферменты расщепляют макромолекулу белка специфически — только в местах нахождения определенной аминокислоты. Так получают продукты ступенчатого расщепления — пептоны и пептиды, последующим анализом которых устанавливают их аминокислотный состав.
 

Аминокислотные гидролизаты образуются при расщеплении белков на составные части. Эти гидролизаты содержат обычно помимо различных аминокислот также короткие аминокислотные цепи, пептиды и другие продукты гидролиза. Их получают, в частности, из казеина — главного белка молока, а также из белков мяса, кожи, соединительных тканей и соевых бобов.
 

Антигенные свойства белков исчезают после расщепления белков протеолитическими ферментами. В результате денатурации может происходить либо изменение, либо частичная потеря первоначальных антигенных свойств нативного белка.
 

Согласно второму методу, после расщепления белка с помощью бромциана ( см. разд. С-кон-цевого, оканчиваются остатками гомосерина или его лактона.
 

Большое число методов предложено для расщепления белка по карбонильной группе остатка триптофана.
 

Как ферментативное, так и неферментативное расщепление белков приводит к образованию аминокислот; наряду с ними всегда получается и аммиак. Однако при обычных методах расщепления кипящей кислотой ( обычно 25 % — и и более концентрированной серной или концентрированной соляной кислотой) или щелочью аминокислоты могут претерпевать дальнейшие изменения. Так, например, явление рацемизации в легкой степени наблюдается уже при нагревании с кислотами, но под влиянием щелочей оно становится закономерностью. Кроме того, обработка щелочью, особенно при высокой температуре, приводит к отщеплению значительных количеств аммиака от самих аминокислот, а также к разложению аргинина на орнитин и мочевину.
 

ПА показывает способность препарата к расщеплению белков.
 

Как было уже указано, для расщепления белков применяют большей частью кислотный гидролиз ( концентрированной соляной и серной кислотами), реже щелочной гидролиз, причем в обоих случаях образуются аминокислоты. Очень действенным является ферментативное расщепление белков.
 

С помощью каких методов было проведено расщепление белка. Сколько пептидных фрагментов будет получено, 4 если белок подвергнуть расщеплению гидролитическим ферментом трипсином.
 

С появлением в лабораториях секвенатора для расщепления белка стали применять химические методы, позволяющие получать крупные фрагменты: расщепление по остаткам метионина — бромцианом, триптофана — В N PS-скатолом, по связи аспарагинил-глицил — гидроксиламином.
 

Катаболизм — фаза метаболизма, включающая ферментивное расщепление белков, липидов, углеводов и других веществ и сопровождающаяся выделением энергии.
 

Пептоны представляют собой смеси высокомолекулярных продуктов расщепления белков, подобно тому как декстрины представляют собой высокомолекулярные промежуточные продукты расщепления высшего полисахарида — крахмала.
 

Какой тетраэдрический промежуточный продукт образуется при расщеплении белков при помощи трипсина или химотрипсина. Сколько раз за один полный каталитический цикл образуются тетраэдрические промежуточные продукты.
 

Превращение белков в органах пищеварения

Все
белки подвергаются действию гидролаз
(третий класс ферментов), а именно
пептидаз – они, как правило, вырабатываются
в неактивной форме, а затем активируются
путем частичного протеолиза.

► Ротовая
полость.
Гидролиза нет.

► Желудок.
Действуют ферменты:

1)
Пепсин
(вырабатывается в виде пепсиногена,
который активируется соляной кислотой
и своей активной формой – пепсином).
Пепсин имеет одну полипептидную цепь.
Под действием HCl или в результате
аутокатализа происходит частичный
протеолиз пепсиногена: от его N-конца
отщепляется 42-АК фрагмент. После этого
формируется третичная структура с
полноценным активным центром.

Роль
соляной кислоты:

 активирует
пепсиноген (пепсин);

 создает
оптимальную рН для действия пепсина
(рН=1,5-2,5);

 бактерицидное
действие (напр., при снижении кислотности
желудочного сока – гниение, брожение,
выделяются сероводород, органические
кислоты);

 денатурирует
белки пищи, и они становятся более
доступными для действия пептидаз;

 способствует
эвакуации желудочного содержимого.

Пепсин
– эндопептидаза (т.е. разрывает внутренние
пептидные связи), действующая на пептидные
связи, образованные СООН-группой
ароматических АК (ГИС, ТРИ, ТИР, ФЕН).

2)
Гастриксин
(рН_оптим.=3,5)
– эндопептидаза, рвет связи, образованные
дикарбоновыми АК (ГЛУ, АСП).

В
желудке образуются достаточно крупные
пептиды – пептоны,
или альбумозы.

► Кишечник.
Действуют ферменты: трипсин, химотрипсин,
эластаза, карбоксипептидаза, аминопептидаза,
дипептидазы, энтеропептидаза. Процесс
начинается с превращения трипсиногена
в трипсин под действием энтеропептидазы.
Затем трипсин катализирует активацию:

химотрипсиноген
→ химотрипсин,

прокарбоксипептидазы
→ карбоксипептидазы,

проэластаза
→ эластаза.

В
результате действия указанных ферментов
происходит полный гидролиз белков пищи.

1)
химотрипсин
вырабатывается в ПЖЖ (поджелудочной
железе), активируется частичным
протеолизом трипсином. Действует в
кишечнике (рН=7,5-8,5) как эндопептидаза;
рвет связи, образованные СООН-группой
ароматических АК.

2)
трипсин
вырабатывается в ПЖЖ, активируется
частичным протеолизом (отщепление 6
АК-фрагмента с N-конца. Действует в тонкой
кишке как эндопептидаза,
рвет связи, образованные СООН-группами
диаминомонокарбоновыми кислотами (ЛИЗ,
АРГ).

3)
эластаза
вырабатывается в ПЖЖ, активируется
частичным протеолизом трипсином.
Действует в кишечнике как эндопептидаза;
рвет связи, образованные АК пролином
(ПРО).

4)
карбоксипептидазы
А и В
вырабатываются в ПЖЖ, активируются
частичным протеолизом трипсином.
Действуют в кишечнике как экзопептидазы;
рвут связи, образованные СООН-группами:
А—
ароматических и алифатических АК, В—
ЛИЗ и АРГ.

5)
аминопептидаза
вырабатывается слизистой кишечника,
активируется ионами Zn2+
и Mn2+.
Действует в кишечнике как экзопептидаза;
отщепляет по одной АК с N-конца.

6)
дипептидазы
вырабатываются слизистой кишечника,
активируются ионами Co2+
и Mn2+.
Действуют в кишечнике как экзопептидазы;
расщепляют дипептиды.

7)
эндопептидаза
вырабатывается в кишечнике, активирует
трипсиноген.

В
кишечнике происходит полный гидролиз
белков.

Гликемическая нагрузка

Помимо ГИ для регуляции уровня глюкозы в крови диетологами было предложено также учитывать и гликемическую нагрузку продуктов (ГН).

Гликемическая нагрузка (ГН) принимает в расчет и ГИ продукта, и количество углеводов в нём. Нередко у продуктов с высоким ГИ будет маленькая ГН. Формула подсчета ГН:

Пример:

• Кабачки готовые (ГИ=75). ГН = 75*4,9/100 = 3,68.
• Бублик пшеничный (ГИ=72). ГН = 72*58,5/100=42,12.

Шкала уровней ГН:

• ГН≤10 — минимальный уровень;
• ГН = 11-19 — умеренный уровень;
• ГН ≥20 — повышенный.

В последние годы в научной среде появилось мнение о необходимости пересмотра оценки ГИ.

Исследования показывают, что ГИ и ГН не являются достаточно надежными критериями для выбора углеводосодержащих продуктов, так как не позволяют с высокой точностью оптимизировать уровень глюкозы при составлении рациона.

Список источников

• sektascience.com
• www.ngpedia.ru
• StudFiles.net