Сократительные белки функции, примеры

Введение

Подвижность
является характерным свойством всех
форм жизни. Направленное движение имеет
место при расхождении хромосом в процессе
клеточного деления, активном транспорте
молекул, пе­ремещении рибосом в ходе
белкового синтеза, сокращении и
рас­слаблении мышц. Мышечное сокращение
— наиболее совершенная форма биологической
подвижности. В основе любого движения,
в том числе и мышечного, лежат общие
молекулярные механизмы.

У человека различают
несколько видов мышечной ткани.
Поперечнополосатая мышечная ткань
составляет мышцы скелета (скелетные
мышцы, которые мы можем сокращать
произвольно). Гладкая мышечная ткань
входит в состав мышц внутренних орга­нов:
желудочно-кишечного тракта, бронхов,
мочевыводящих путей, кровеносных
сосудов. Эти мышцы сокращаются
непроиз­вольно, независимо от нашего
сознания.

B данной главе мы
рассмотрим строение и процессы сокраще­ния
и расслабления скелетных мышц, поскольку
именно они пред­ставляют наибольший
интерес для биохимии спорта.

Мышечные белок

Мышечные белки представляют большой интерес в особенности по той причине, что они обладают свойствами, обусловливающими способность, мышц к сокращению.

Мышечные белки могут быть разделены на ряд фракций, более или менее резко отличающихся друг от друга по растворимости в воде и солевых растворах с различной ионной силой.

Мышечные белки представляют большой интерес в особенности потому, что они обладают свойствами, обусловливающими способность мышц к сокращению.

Мышечные белки могут быть разделены на ряд фракций, более или менее резко отличающихся друг от друга по растворимости в воде и солевых растворах с различной ионной силой.

Остальные мышечные белки находятся в незначительных количествах. Приведенное распределение основных фракций мышечных белков не является постоянным и значительно меняется в процессах посмертных изменений мышечной ткани, сопровождающихся переходом части растворимых белков в нерастворимое состояние. В живой мышце миоген и глобулин X входят в состав саркоплазмы, а миозин и актин — в состав мио-фибриллей.

Периодическое изменение физического состояния мышечных белков, обусловливающее возможность попеременного сокращения и расслабления мышц и выполнения механической работы, очевидно, каким-то образом, связано с важнейшими, дающими энергию обменными химическими процессами.

Периодическое изменение физического состояния мышечных белков, обусловливающее возможность попеременного сокращения и расслабления мышц и выполнения механической работы, очевидно, каким-то образом связано с важнейшими, дающими энергию химическими процессами.

Сокращение актомиозиновой нити, приготовленной из миозина щенка и актина кролика, под влиянием мышечной АТФ.

С помощью метода фракционного экстрагирования мышечных белков в сочетании с электронномикроскопическим исследованием недавно было показано ( Хаксли и Хенсон), что в невозбужденных мышечных фибриллах актин и миозин локализованы в различных участках саркомеров 1 и образуют две системы тончайших ( ультрамикроскопических) нитей, имеющих неодинаковый диаметр.

Схематическое изображение происхождения креатинурии при прогрессирующей мышечной дистрофии ( по Д.Л. Фердману.

Наряду с изменениями фракционного состава мышечных белков при поражениях мышц наблюдается снижение уровня АТФ и креа-тинфосфата. Например, через 12 дней после денервации содержание АТФ в денервированной икроножной мышце кролика снижается более чем в 2 раза. Отмечаются также снижение АТФазной активности контрактиль-ных белков ( миозина), уменьшение количества имидазолсодержащих ди-пептидов.

Еще не исследована детальная структура мышечных белков — как сократительных, так и регуляторных. Ее изучение является необходимым условием построения подлинной молекулярной теории мышечного сокращения. Очевидно, что необходимо знание как равновесной структуры, так и динамики ее кон-формационных превращений, ответственных в конечном счете за механохимические процессы в мышце.

Начало исследованию химического состава мышц, в частности мышечных белков, было положено работами А. Я. Данилевского и его учеников.

Глюкокортикоиды способствуют развитию мышечной слабости и атрофии скелетной мускулатуры, что связано с усилением распада мышечных белков, а также снижением уровня кальция в крови. Они тормозят рост, развитие и регенерацию костей скелета. Кортизон угнетает продукцию гиалуроновой кислоты и коллагена, тормозит пролиферацию и активность фибробластов. Все это приводит к дистрофии и дряблости кожи, появлению морщин.

При связывании фермента на колонке при рН адсорбции 6 5 в верхней части ионообменника образуется ярко-красное кольцо мышечных белков, а по мере заполнения колонки белком целлюлоза приобретает опаловую, бледную желтизну. Граница раздела между матовой и желтовато-опаловой зонами постепенно продвигается книзу. После подачи на колонку буфера рН 7 9 ( КОН-трицин) красное кольцо мышечных белков начинает постепенно двигаться книзу, разделяясь при этом на несколько отдельных колец и прокрашивая целлюлозу в бледно-розовый цвет. После того как поглощение при 280 нм в элюате снизится до значения 0 1 — 0 2, на колонку подают буфер ( 10 мМ КОН-трицин, рН 7 9), содержащий вместо 3 мМ ацетата натрия 0 5 мМ 3-фосфоглицерат.

3. Мышечное сокращение

B основе мышечного
сокращения лежат два процесса:

• спиральное
скручивание сократительных белков;

• циклически
повторяющееся образование и диссоциация
ком­плекса между цепью миозина и
актином.

Мышечное сокращение
инициируется приходом потенциала
действия на концевую пластинку
двигательного нерва, где выделяется
нейрогормон ацетилхолин, функцией
которого яв­ляется передача импульсов.
Сначала ацетилхолин взаимодействует
с ацетилхолиновыми рецепторами, что
приводит к распростране­нию потенциала
действия вдоль сарколеммы. Все это
вызывает увеличение проницаемости
сарколеммы для катионов Na,
которые устремляются внутрь мышечного
волокна, нейтрализуя отрицательный
заряд на внутренней поверхности
сарколеммы. С сарколеммой связаны
поперечные трубочки саркоплазматического
ретикулума, по которым распространяется
волна возбуждения. От трубочек волна
возбуждения передается мембранам
пузырьков и цистерн, которые оплетают
миофибриллы на участках, где происходит
взаи­модействие актиновых и миозиновых
нитей. При передаче сигнала на цистерны
саркоплазматического ретикулума,
последние начина­ют освобождать
находящийся в них Са.
Высвобожденный Сасвязывается с Тн-С, что вызывает
конформационные сдвиги, передающиеся
на тропомиозин и далее на актин. Актин
как бы освобождается из комплекса с
компонентами тонких филамен­тов, в
котором он находился. Далее актин
взаимодействует с миозином, и результатом
такого взаимодействия является
образова­ние спайки, что делает
возможным движение тонких нитей вдоль
толстых.

Генерация силы
(укорочение) обусловлена характером
взаи­модействия между миозином и
актином. На миозиновом стержне имеется
подвижный шарнир, в области которого
происходит по­ворот при связывании
глобулярной головки миозина с опреде­ленным
участком актина. Именно такие повороты,
происходящие одновременно в многочисленны
участках взаимодействия миозина и
актина, являются причиной втягивания
актиновых филаментов (тонких нитей) в
H-зону. Здесь они контактируют (при
максимальном укорочении) или даже
перекрываются друг с другом, как это
показано на рисунке 6.

Рис. 6. Механизм
сокращения: а – состояние покоя; б –
умеренное сокращение; в – максимальное
сокращение

Энергию для этого
процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда
АТФ присоединяется к головке молекулы
миозина, где локализо­ван активный
центр миозиновой АТФазы, связи между
тонкой и толстой нитями не образуется.
Появившийся катион кальция нейтрализует
отрицательный заряд АТФ, способствуя
сближению с активным центром миозиновой
АТФазы. В результате происхо­дит
фосфорилирование миозина, т. e. миозин
заряжается энергией, которая используется
для образования спайки с активом и для
продвижения тонкой нити. После того как
тонкая нить про­двинется на один
«шаг», АДФ и фосфорная кислота отщепляются
от актомиозинового комплекса. Затем к
миозиновой головке присоединяется
новая молекула АТФ, и весь процесс
повторяет­ся со следующей головкой
молекулы миозина.

Затрата АТФ
необходима и для расслабления мышц.
После прекращения действия двигательного
импульса Сапереходит в цистерны саркоплазматического
ретикулума. Тн-С теряет свя­занный с
ним кальций, следствием этого являются
конформаци­онные сдвиги в комплексе
тропонин-тропомиозин, и Тн-I снова
закрывает активные центры актина, делая
их неспособными взаимодействовать с
миозином. Концентрация Сав области со­кратительных белков
становится ниже пороговой, и мышечные
волокна теряют способность образовывать
актомиозин.

B этих условиях
эластические силы стромы, деформированной
в момент сокращения, берут верх, и мышца
расслабляется. При этом тонкие нити
извлекаются из пространства между
толстыми нитями диска A, зона H и диск I
приобретают первоначальную длину, линии
Z отдаляются друг от друга на прежнее
расстояние. Мышца становится тоньше и
длиннее.

Скорость гидролиза
АТФ при мышечной работе огромна: до 10
мк моль на 1 г мышцы за 1 мин. Общие запасы
АТФ невелики, поэтому для обеспечения
нормальной работы мышц АТФ должна
восстанавливаться с той же скоростью,
с какой она расходуется.

Белок и сжигание жира

По сравнению с диетами с более высоким содержанием углеводов и низким содержанием жира, диеты с повышенным уровнем белка и пониженным уровнем жиров способствуют более эффективной потере веса. Одна из главных причин этого заключается в том, что белок усиливает энергозатратность нашего организма.

Термогенный (связанный с производством тепла) эффект белка может достигать 22 % по  сравнению с 0,8 % термогенного эффекта углеводов. Другими словами, за счет простого поедания чуть большего количества белка и чуть меньшего потребления углеводов вы можете сжечь на порядок больше калорий.
Объяснить этот механизм помогают результаты исследования, проведенного в 2002 г. доктором Кэрол Джонстон и ее коллегами в Университете Аризоны. Десять девушек в возрасте 19–22 лет соблюдали диету с высоким содержанием белков и с высоким содержанием углеводов. Через два с половиной часа после еды исследователи измеряли уровень образования энергии в их организме. Ученые обнаружили, что при высокобелковой диете энергии вырабатывалось на 100 % больше, чем при высокоуглеводной. В течение всего дня энергетическая активность после употребления пищи, содержащей повышенное количество белка, при каждом замере была выше на 30 калорий. Джонстон предположила, что, поскольку такой термогенный эффект длится 2–3 часа после каждого приема пищи, дополнительный термогенный эффект от употребления высокобелковой пищи может быть равен 90 калориям. Что, по сути, означает: потенциально вы можете сжечь большее количество калорий, увеличив в своей еде количество белка. Диета считается высокобелковой, если на каждый килограмм собственного веса человека в ней ежедневно приходится 2 г белка.

Ощущение насыщения можно также объяснить термогенным эффектом белковой пищи. Женщины, в чьем рационе содержится больше белков и умеренное количество углеводов, отмечают более выраженное и длительное чувство сытости по сравнению с женщинами, в чьем питании содержится меньше белка. Таким образом, придерживаясь диеты с высоким содержанием белка и умеренным – углеводов, вы будете в меньшей степени испытывать чувство голода, и вам будет легче контролировать свое питание. Чтобы извлечь максимум из термогенного эффекта употребления белка, вам следует на протяжении всего дня питаться небольшими порциями с регулярным интервалом. Это поможет вашему организму наиболее эффективно усваивать и использовать белок и поддерживать высокий уровень выработки энергии, что в свою очередь облегчит процесс снижения веса.

Влияние белка на рост мышечной массы

Белок – ключевой элемент в восстановлении и образовании мышечной ткани

Важно помнить о соотношении между синтезом и распадом белка: для образования сухой мышечной ткани синтез должен преобладать над распадом. На процесс образования белка в мышцах непосредственно влияют сигналы, посылаемые мозгом. Когда вы нагружаете мышцы на силовой тренировке, мозг отдает команду клеткам мышечной ткани, и те начинают создавать новый белок, что в конечном итоге означает рост мышц

Но для того чтобы этот процесс пошел, в достаточном количестве должны присутствовать определенные аминокислоты. Обеспечив организм необходимым ему белком, особенно сразу после тренировки и в последующие 48 часов, вы поддерживаете в себе процесс анаболизма.

Технологические приемы ускорения созревания мяса

После
прекращения жизни животного (синтеза)
в мясе происходит комплекс изменений,
на которые влияют ферменты. Начинается
самораспад тканей под действием ферментов
самих тканей. Этот процесс называется
автолизом. При этом изменению подвергаются
мышечные, соединительные и жировые
ткани. Изменения в мышечной ткани при
хранении влияют на качество мяса.

При
жизни животного основной функцией
мышечной ткани является двигательная,
в результате которой происходит
превращение химической энергии в
механическую. Эти сложные превращения
происходят за счет биохимических,
физиологических, физических и
термодинамических процессов.

Биохимический
аспект выражается в изменении миофибрилл
белков, прежде всего миозина и актина
(80% белков). При сокращении происходит
соединение фибриллярного актина с
миозином. Образуется прочный актомиозиновый
комплекс, в котором на одну молекулу
миозина приходится 2-3 молекулы актина.

Энергетический
механизм сокращения заключается в
изменении свободной энергии, образующейся
при расщеплении АТФ. Активностью АТФ
обладает белок миозин, который при
распаде АТФ соединяется с актином,
образуя актиномиозиновый комплекс,
т.е. происходит процесс окоченения. В
данном случае миозин является не только
белком, но в своем роде ферментом.

Фаза
собственного созревания мяса
характеризуется интенсивным распадом
мышечного гликогена и накоплением
молочной кислоты, а также изменением
его химического состава, но окоченение
входит в процесс автолиза.

Характерной
особенностью окоченения является
снижение влагоудерживающей способности
мышечной ткани, вследствии чего всегда
наблюдается отделение мышечного сока.
По внешним признакам окоченевшее мясо
имеет большую упругость, при тепловой
обработке – излишнюю жесткость, а из-за
снижения влагаудерживающей способностью
становится менее сочным. В состоянии
окоченения мышцы менее подвержены
действию протеометических ферментов
и мясо хуже усваивается.

В
результате накопления молочной, фосфорной
и других кислот в мясе увеличивается
концентрация водородных ионов, вследствии
чего к концу окоченения рН снижается
до 5,8-5,7, а иногда и ниже. В кислой среде
при распаде АТФ и фосфорной кислоты
происходит частичное накопление
неорганического фосфора.

Фаза
созревания во многом определяет
интенсивность течения физико-коллоидных
процессов и микроструктурных изменений
мышечных волокон. В результате комплекса
причин (действия протеометических
ферментов, образования продуктов
автолитического распада, кислой среды)
и происходит распад мышечных волокон.
Глубокий распад свидетельствует уже о
глубоком автолизе, что чаще наблюдается
при порче мяса. На фазе же плавного
перехода от окоченения к созреванию
мясо размягчается, разрыхляется,
появляется нежность, а это значит, что
пищеварительные соки свободно проникают
к саркоплазме, что улучшает переваримость
и усвояемость мяса.

Нежность
тканей мяса, где много соединительной
ткани, невелика, а мясо молодых животных
нежнее, чем старых.

При
повышении температуры (до 30С),
а также при длительной выдержке мяса
(свыше 20-26 сут.) при низких плюсовых
температурах (2-4С)
ферментативный процесс созревания
настолько углубляется, что в мясе заметно
увеличивается количество распада белков
в виде малых пептидов и свободных
аминокислот. На этой стадии мясо
приобретает коричневую окраску, в нем
увеличивается количество аминного и
аммиачного азота, происходит заметный
гидролитический распад жиров, что
отрицательно оказывает влияние на его
пищевые свойства и товарный вид мяса.

Для
ускорения созревания мяса, способствующего
улучшению его качества, используют
различные методы обработки, в том числе
применяют ферменты, антибиотики.

Исследования
также показали, что поверхностная
обработка мяса (погружением в раствор
или распылением порошка) не дает
достаточного эффекта.

Хорошие
результаты дает ферментация мяса,
проводимая одновременно после
сублимационного восстановления.

Ферментативный
препарат добавляет в консервы для
получения продуктов более высокого
качества. Предлагается добавлять
препараты в колбасы низших сортов.

Мясо,
обработанное ферментативными препаратами,
должно по внешнему виду, цвету, аромату
не отличаться от неферментативного, а
по вкусу – быть более мягким, без горького
вкуса, вызываемого продуктами глубокого
расщепления белков ферментами.

Белок и силовые показатели

На первый взгляд может показаться, что чем больше «строительного материала» (белка) попадает в организм, тем больше мышечной массы вы сможете нарастить. По крайней мере, так считали многие спортсмены на протяжении долгих лет. Но не все так просто. У того, кто употребляет вдвое больше белка, мышцы не становятся автоматически вдвое больше. А скорей всего, избыточный белок отложится в виде запасов жира.

Для эффективного роста мышечной ткани необходимо поддерживать азотный баланс. Азот выводится из организма преимущественно с мочой, и эти потери должны восполняться за счет поступающей еды. Довольно большое количество азота содержится именно в белковой пище. Как правило, здоровый взрослый человек пребывает в состоянии азотного равновесия, или нулевого баланса, то есть его потребление равно расходованию. Положительный азотный баланс означает, что организм удерживает поступающий с пищей белок и использует его для построения новых тканей. Если же из организма выводится больше азота, чем поступает, баланс становится отрицательным. Организм потерял часть азота и, следовательно, белка. Если это состояние продолжается в течение длительного времени, возникает опасность разрушения мышечной ткани и развития болезни.

Для достижения положительного азотного баланса вовсе не обязательно потреблять больше белка. Мышечные клетки сами возьмут необходимое им для роста количество питательных веществ (включая аминокислоты), а силовые тренировки увеличат способность этих клеток усваивать доступный белок. Этот факт был подтвержден в 1995 г. исследователями под руководством Уэйна Кэмпбелла. Ученые разделили группу пожилых людей (мужчин и женщин в возрасте 56–80 лет), никогда до этого не тренировавшихся с отягощениями, и измерили азотный баланс в их организме до начала и после завершения исследования. Часть из них во время трехмесячной программы, направленной на развитие физической силы, питалась по диете с низким содержанием белка (0,8 г на килограмм массы тела в день, что фактически соответствует норме минимального потребления), другая часть – с высоким содержанием белка (1,6 г на килограмм массы тела).

Целью исследований было узнать, как диеты с различным количеством белка влияют на уровень азотного баланса во время силовых тренировок. Результаты оказались любопытными. И в той, и в другой группе было отмечено сохранение в организме азота: белок удерживался и применялся для построения новой ткани. Однако в группе с низким содержанием белка в пище он использовался еще эффективнее. Тренировка вынуждала организм адаптироваться и удовлетворять потребность в белке, даже когда с пищей он поступал в минимальном количестве. И, хотя для наращивания мышечной ткани низкое содержание белка в пище нельзя назвать положительным фактором, исследование продемонстрировало, как гибко организм адаптируется к фактическим условиям и как силовая тренировка заставляет клетки мышц более эффективно использовать доступный им белок для построения новой ткани.

И все же, сколько конкретно белка нужно получать с пищей, чтобы добиться оптимального физического состояния и лучших результатов? Этот вопрос горячо обсуждался научным миром более 100 лет, а самим атлетам он не дает покоя со времен Древней Греции. Специалисты в области питания не могут прийти к общему мнению по нескольким причинам. Одна из них связана с типом и частотой физической нагрузки. К примеру, в ходе тренировки, требующей выносливости, белок выступает в качестве запасного «бака с топливом», предоставляя аминокислоты, которые становятся дополнительным источником энергии. Если белка не хватает, спортсмен может быстро выбиться из сил. При силовых тренировках дополнительные объемы белка в рационе нужны в качестве источника аминокислот, из которых в мышцах синтезируется новый белок.

Целые поколения атлетов считали белок своего рода волшебной палочкой, незаменимой для роста мышц. Существуют ли реальные научные подтверждения этой точке зрения? Новейшие исследования показывают: при силовых тренировках небольшое количество дополнительного белка в рационе пойдет только на пользу.

Список источников

  • vespo.com.ua
  • StudFiles.net
  • www.ngpedia.ru
Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Жизнь Без Оков: Красота и Здоровье в Ваших Руках!
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!:

Adblock
detector