Полное окисление глюкозы. Реакция окисления глюкозы

Примечания

  1. 12Zehnder A. J. B., Brock T. D. Anaerobic methane oxidation: occurence and ecology // Applied and Environmental Microbiology, vol. 39, № 1, 1980. Стр. 194—204. Скачать в формате pdf — aem.asm.org/cgi/reprint/39/1/194?view=long&pmid=16345488
  2. Hinrichs K.U., Hayes J.M., Sylva S.P., Brewer P.G., DeLong E.F. Methane-consuming archaebacteria in marine sediments // Nature, 29 апреля 1999, № 398. Стр. 802—805.
  3. Boetius, A., K. Ravenschlag, C. J. Schubert, D. Rickert, F. Widdel, A. Gieseke, R. Amann, B. B. Jørgensen, U. Witte, and O. Pfannkuche. Microscopic identification of a microbial consortium apparently mediating anaerobic methane oxidation above marine gas hydrate // Nature, 2000, № 407. Стр 623—626.
  4. 12Orphan V. J., House C. H., Hinrichs K.-U., McKeegan K. D., DeLong E. F. Methane-Consuming Archaea Revealed by Directly Coupled Isotopic and Phylogenetic Analysis // Science, 2001. Vol. 293. P. 484-487.
  5. Hallam S. J., Putnam N., Preston C. M., Detter J. C., Rokhsar D., Richardson P. M., DeLong E. F. Reverse Methanogenesis: Testing the Hypothesis with Environmental Genomics // Science, 2004. Vol. 305. P. 1457-1462.
  6. Hoehler T. M., Alperin M. J. Anaerobic methane oxidation by a methangen-sulfate reducer consortium: geochemical evidence and biochemical considerations. In M. E. Lidstrom, and F. R. Tabita (ed.), Microbial growth on C1 compounds. Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, The Netherlands. 1996.
  7. 12Valentine D. L., Reeburgh W. S New perspectives on anaerobic methane oxidation // Environ. Microbiol. 2000, № 2. Стр. 477—484.
  8. Nauhaus K., Boetius A., Kruger M., Widdel F. in vitro demonstration of anaerobic oxidation of methane coupled to sulphate reduction in sediment from a marine gas hydrate area // Environ. Microbiol. 2002, № 4. Стр. 296—305.
  9. Sorensen K.B., Finster K., Ramsing N.B. Thermodynamic and Kinetic Requirements in Anaerobic Methane Oxidizing Consortia Exclude Hydrogen, Acetate, and Methanol as Possible Electron Shuttles // Microb. Ecol., 2001. Vol. 42. P. 1-10.
  10. Raghoebarsing A.A., Pol A., van de Pas-Schoonen K.T., Smolders A.J., Ettwig K.F., Rijpstra W.I., Schouten S., Damsté J.S., Op den Camp H.J., Jetten M.S., Strous M. A microbial consortium couples anaerobic methane oxidation to denitrification // Nature, 13 апреля 2006, № 440. Стр. 918—921.
  11. Гальченко В. Ф. Метанотрофные бактерии — inmi.ru/mb_contents.php. М.: ГЕОС, 2001.
  12. 12Kumaraswamy S., Ramakrishnan B., Sethunathan N. Methane Production and Oxidation in an Anoxic Rice Soil as Influenced by Inorganic Redox Species — jeq.scijournals.org/cgi/content/abstract/30/6/2195 // Journal of Environmental Quality, 2001. Vol. 30. P. 2195—2201.
  13. Alperin M. J., Reeburgh W. S. Inhibition experiments on anaerobic methane oxidation // Applied and Environmental Microbiology, vol. 50, № 4, 1985. Стр. 940—945.
  14. 12Eller G., Kanel L., Kruger M. Cooccurrence of Aerobic and Anaerobic Methane Oxidation in the Water Column of Lake Plubsee — aem.asm.org/cgi/content/abstract/71/12/8925 // Applied and Environmental Microbiology, 2005. Vol. 71, № 12. P. 8925-8928.
  15. Losekann T., Knittel K., Nadalig T., Fuchs B., Niemann H., Boetius A., Amann R. Diversity and Abundance of Aerobic and Anaerobic Methane Oxidizers at the Haakon Mosby Mud Volcano, Barents Sea // Applied and Environmental Microbiology, 2007. Vol. 73, № 10. P. 3348–3362.
  16. Orphan V.J., House C.H., Hinrichs K.-U., McKeegan K.D., DeLong E.F. Multiple archaeal groups mediate methane oxidation in anoxic cold seep sediments // PNAS, 2002. Vol. 99. No 11. P. 7663-7668
  17. 12Zehnder A. J. B., Brock T. D. Methane formation and methane oxidation by methanogenic bacteria // J. Bacteriol, 1979, № 137. Стр. 420—432. Скачать в формате pdf — jb.asm.org/cgi/reprint/137/1/420?view=long&pmid=762019
  18. 12Moran J. J., House C. H., Freeman K. H., Ferry J. G. Trace methane oxidation studied in several Euryarchaeota under diverse conditions // Archaea, 2005. Vol. 1. P. 303–309.
  19. Harder J. Anaerobic methane oxidation by bacteria employing 14C-methane uncontaminated with 14C-carbon monooxide // Mar. Geol. 1997. № 137. Стр. 13-23.
  20. Kajikawa H., Valdes C., Hillman K., Wallace R. J., Newbold C. J. Methane oxidation and its coupled electron-sink reactions in ruminal fluid // Letters in Applied Microbiology, 2003. Vol. 36, 354—357. Скачать в формате pdf — www.blackwell-synergy.com/doi/pdf/10.1046/j.1472-765X.2003.01317.x

Эффективность гликолиза и гликогенолиза.

1.Гликолиз:
прирост 2 АТФ

2.Гликогенолиз:
гликоген ————-глюкоза-1-фосфат, прямое
присоединение Н
3РО4,
а не за счет АТФ, т.е.

прирост
3 АТФ

3.Спиртовое
брожение: прирост 2 АТФ

Особенности
гликолиза

  1. Обратимость;

  2. 3
    реакции необратимы и катализируются
    соответственно:

-гексокиназой,

-фосфофруктокиназой,

-пируваткиназой;

3.
лактат поступает в кровь и далее в
печень, образует глюкозу (глюконеогенез);
пируват окисляется в аэробных условиях
до углекислого газа и воды;

4.
Н+
от NADH
(6 реакция) идет в реакцию 11 – окислительная
оксидоредукция.

Связь
гликолиза и глюконеогенеза

Большинство
стадий глюконеогенеза представляет
собой обращение реакций гликолиза.
Только 3 реакции гликолиза (гексокиназная,
фосфофруктокиназная и пируваткиназная)
необратимы, поэтому в процессе
глюконеогенеза на этих 3 этапах
используются другие ферменты с получением
обходных путей.

1.     
Обходной путь пируваткиназной реакции

Превращение
пирувата в фосфоенолпируват

Первоначально
пируват под влиянием пируваткарбоксилазы
и при участии СО2 и АТФ карбоксилируется  
с образованием оксалоацетата:

Затем
оксалоацетат в результате декарбоксилирования
и фосфорилирования под влиянием фермента
фосфоенолпируваткарбоксилазы превращается
в фосфоенолпируват. Донором фосфатного
остатка в реакции служит гуанозинтрифосфат
(ГТФ):

2.     
Обходной путь фосфофруктокиназной
реакции

Превращение
фруктозо-1,6-бисфосфата во фруктозо-6-фосфат.
Фосфоенолпируват,
образовавшийся из пирувата, в результате
ряда обратимых реакций гликолиза
превращается во фруктозо-1,6-бисфосфат.
Далее следует фосфофруктокиназная
реакция, которая необратима. Глюконеогенез
идет в обход этой эндергонической
реакции. Превращение фруктозо-1,6-бисфосфата
во фруктозо-6-фосфат катализируется
специфической фосфатазой:

3.     
Обходной путь гексокиназной реакции

Образование
глюкозы из глюкозо-6-фосфата.
В
последующей обратимой стадии биосинтеза
глюкозы фруктозо-6-фосфат превращается
в глюкозо-6-фосфат.

Процесс
окисления цитозольных НАДН(Н
+)
связан с работой челночных механизмов.

Различают
глицерофосфатный и малатный челночные
механизмы. Чаще наблюдается первый
.

При
глицерофосфатном
челночном механизме
(мышцы,
мозг) цитозольные 2НАДН(Н+)
окисляются, диоксиацетонфосфат
восстановливается в глицерофосфат
(глицерофосфатдегидрогеназа цитозоля),
последний способен проходить через
мембраны митохондрий. В митохондриях
с участием ФАД происходит окисление
глицерофосфата и образуется вновь
диоксиацетонфосфат (глицерофосфатдегидрогеназа
митохондрий), который возвращается 
в цитоплазму и вновь участвует в окислении
цитозольных НАДН(Н+),
а  ФАДН2
окисляется в процессе биологического
окисления и дает по 2 АТФ.  Т.к., при
окислении 1 молекулы глюкозы образуется
2 цитозольных НАДН(Н+),
то при данном челночном механизме
образуется 4 АТФ.

При
малатном
челночном механизме

(печень, почки) цитозольные НАДН(Н+)
окисляются с участием ЩУК, которые
восстанавливается в малат (яблочную
кислоту)( цитоплазматическая
малатдегидрогеназа).

Малат
проходит через митохондриальную мембрану
и в митохондриях подвергается окислению
под действием митохондриальной
малатдегидрогеназы и образуется вновь
ЩУК. При этом НАД+
восстанавливается. В процессах
биологического окисления и окислительного
фосфорилирования 1 НАДН(Н+)
дает 3 АТФ. Поскольку при окислении 1
молекулы глюкозы образуется 2 цитозольных
НАДН(Н+),
всего при малатном механизме выделяется
6 АТФ. Т.о,  энергетический
баланс аэробного окисления

1 молекулы глюкозы составляет 36 АТФ (при
использовании глицерофосфатного
челночного механизма) или 38 АТФ (при
использовании малатного челночного
механизма).

При
гликогенолизе образуется 37 АТФ.

Тема 8.3.Аэробное окисление глюкозы.Пентозофосфатный путь

Вопросы для самоподготовки

  1. Источники глюкозы крови. Нормальная концентрация глюкозы в крови. Возможные причины гипо- и гипергликемий.
  2. Специфические и общие пути катаболизма глюкозы. Суммарное уравнение аэробного распада глюкозы.
  3. Этапы аэробного распада глюкозы: 1 – окисление глюкозы до пирувата; 2 – окислительное декарбоксилирование пирувата; 3 – цикл трикарбоновых кислот, 4 – цепь переноса электронов и образование эндогенной воды.
  4. Суммарное уравнение окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты и его отдельные реакции. Компоненты мультиферментного пируватдегидрогеназного комплекса, ферменты и коферменты. Регуляция процесса. Какие витамины принимают участие в работе ПВК-дегидрогеназы? Их характеристика. Какие еще ферментативные комплексы обладают подобным строением?
  5. Цикл трикарбоновых кислот, ферменты и коферменты, биологическая роль цикла. Регуляция процесса.
  6. Глицеролфосфатная и малат-аспартатная челночные системы. Каково их значение?
  7. Преимущества аэробного окисления глюкозы. Эффект Пастера, его биохимический механизм.
  8. Характеристика пентозофосфатного пути окисления глюкозы по плану:
  • распространение и роль пентозофосфатного пути,
  • реакции окислительного этапа,
  • представление о неокислительном этапе (схематично),
  • ферменты, коферменты, витамины,
  • взаимосвязь процесса с гликолизом,
  • значение пентозофосфатного пути, например. в жировой клетке, эритроците, в делящихся клетках.
  1. Образование АТФ при аэробном и анаэробном распадах глюкозы. Роль анаэробного и аэробного распадов глюкозы при мышечной работе. Как проявляется зависимость метаболизма нервной ткани от аэробного распада глюкозы?
  2. Особенности окисления глюкозы в эритроците. Роль гликолиза, пентозофосфатного шунта, 2,3 дифосфо­глицератного шунта.
  3. Наследственная энзимопатия глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы. Факторы, провоцирующие проявление недостаточности фермента. Последствия.
  4. Нервная регуляция обмена углеводов. Роль симпатической и парасимпатической систем.
  5. Гормональная регуляция обмена углеводов. Влияние инсулина, адреналина, глюкагона, кортизола на уровень глюкозы крови и на внутриклеточные процессы превращения глюкозы. Гормоночувствительные ферменты обмена углеводов.
  6. Характеристика сахарного диабета I и II типов. Какие пути обмена углеводов нарушены? Биохимия осложнений сахарного диабета.
  7. Тест толерантности к глюкозе. Диагностическое значение параметров гликемической кривой – крутизна подъема, величина подъема, время возвращения к исходным значениям. При каких заболеваниях изменяется вид гликемической кривой? Коэффициент Бодуэна и коэффициент Рафальского, их значение.

ТЕМЫ ДЛЯ РЕФЕРАТИВНЫХ СООБЩЕНИЙ

  1. Функции НАДФН в метаболизме. Реакции, сопровождающиеся образованием НАДФН. Реакции синтеза веществ с его участием.
  2. Молекулярные механизмы развития сахарного диабета I и II типов. Биохимические механизмы быстрых и отсроченных осложнений сахарного диабета.
Тест толерантности к глюкозе
Принцип
Проведение теста толерантности к глюкозе

клинико-диагностических лабораторияхпрактическом занятии

Материал исследования
Реактивы
Определение концентрации глюкозы

Опытные пробы, мл Стандартная проба,мл
до нагрузки время после нагрузки
30 минут 60 минут 120 минут
1 2 2 3 4
Рабочий растворСыворотка кровиСтандарт глюкозы 2,00,02–– 2,00,02–– 2,00,02–– 2,00,02–– 2,0–– 0,02
Содержимое пробирок перемешивают, инкубируют при 37С в течение 15 минут. Измеряют оптическую плотность при длине волны 540 нм (зеленый светофильтр)

Расчет

опстстмаксисхисхконеч

Нормальные величины

Натощак 3,3 5,8 ммоль/л 100%
Через 60 минут 6,7 8,5 ммоль/л 150 175%
Через 120 минут ниже 6,7 ммоль/л около 100%
Коэффициент Бодуэна около 50%
Коэффициент Рафальского 0,9-1,04

Оценка гликемической кривой
Тип кривой Исходный уровеньглюкозы Максималь­ный подъем Гипогликемическаяфаза Уровень глюкозы к концу 2 часа
Нормальная Норма Через 1 час Через 2 часа или отсутствует Исходный уровень
Гипер­гликемическая Гиперглик­емия Через 1,0-1,5 часа Нет Исходного уровня не достигает
Гипо­гликемическая Гипогликемия 1 час Нет Исходный уровень
Клинико-диагностическое значение
Оформление работы

принцип построения гликемических кривых

Номер пробы Концентрация глюкозы в крови
донагрузки Время после нагрузки
30 минут 60 минут 90 минут 120 минут

Вопрос 28. Регуляция углеводного обмена в организме.

Результат
регуляции метаболических путей
превращения глюкозы — постоянство
концентрации глюкозы в крови. Концентрация
глюкозы в артериальной крови в течение
суток поддерживается на постоянном
уровне 60-100 мг/дл (3,3-5,5 ммоль/л). После
приёма углеводной пищи уровень глюкозы
возрастает в течение примерно 1 ч до 150
мг/дл (∼8
ммоль/л, алиментарная гипергликемия),
а затем возвращается к нормальному
уровню (примерно через 2 ч).

Регуляция
содержания глюкозы в крови в абсорбтивном
и постабсорбтивном периодах.

Для предотвращения
чрезмерного повышения концентрации
глюкозы в крови при пищеварении основное
значение имеет потребление глюкозы
печенью и мышцами, в меньшей мере —
жировой тканью. В печени глюкоза
откладывается в печени в форме гликогена,
остальная часть превращается в жиры и
окисляется, обеспечивая синтез АТФ.
Ускорение этих процессов инициируется
повышением инсулинглюкагонового
индекса. Другая часть глюкозы, поступающей
из кишечника, попадает в общий кровоток.
Примерно 2/3 этого количества поглощается
мышцами и жировой тканью. Это обусловлено
увеличением проницаемости мембран
мышечных и жировых клеток для глюкозы
под влиянием высокой концентрации
инсулина. Остальная часть глюкозы общего
кровотока поглощается другими клетками
(инсулинонезависимыми).При нормальном
ритме питания и сбалансированном рационе
концентрация глюкозы в крови и снабжение
глюкозой всех органов поддерживается
главным образом за счёт синтеза и распада
гликогена. Лишь к концу ночного сна,
может несколько увеличиться роль
глюконеогенеза, значение которого будет
возрастать, если завтрак не состоится
и голодание продолжится.

Глюкозооксидазный
метод.
Фермент
глюкозооксидаза катализирует окисление
глюкозы до глюконовой кислоты и
образование перекиси водорода H2O2:

Фермент
пероксидаза в присутствии перекиси
водорода окисляет хромогенный краситель
типа о-дианизидина, что приводит к
образованию окрашенного продукта,
интенсивность окраски которого
пропорциональна содержанию глюкозы в
среде инкубации:

Фотометрию
проводят при длине волны 400 нм. Реакция
протекает в два этапа. На 1 этапе происходит
окисление глюкозы до глюконовой кислоты
при участии фермента глюкозооксидазы.
Глюкозооксидаза высокоспецифична по
отношению к β-D-глюкозе. В водных растворах
глюкоза находится в λ-форме (36%)и β-форме
(64%). Окисление глюкозы при участии
глюкозооксидазы требует превращения
λ- в β-форму, которое ускоряется под
влиянием фермента мутаротазы.

2
этап, включающий пероксидазную реакцию,
является менее специфичным. Многие
вещества: мочевая кислота, аскорбиновая
кислота, билирубин, гемоглобин,
тетрациклины, глутатион — приводят к
занижению результатов, вероятно,
конкурируя с хромогеном за H2O2.
Большая часть мешающих определению
веществ может быть удалена из раствора
их осаждением.

Глюкозооксидазный
метод пригоден для определения глюкозы
в спинномозговой жидкости. В моче
содержатся высокие концентрации веществ,
способных вмешиваться в пероксидазную
реакцию, в частности, мочевая кислота,
что способствует получению ложноотрицательных
результатов

В связи с этим глюкозооксидазный
метод следует с осторожностью использовать
для определения глюкозы в моче

Регуляция метаболизма гликогена

АТФ

АДФ

Глюкоза-1-ф
Гликоген

АТФ

АДФ

АТФ

АДФ

4Са2+
КМ

Са2+,
ДАГ

Н2О

Фн

Н2О

Фн

АТФ

АДФ

Метаболизм
гликогена контролируется гормонами (в
печени — инсулином, глюкагоном, адреналином;
в мышцах — инсулином и адреналином),
которые регулируют фосфорилирование
/дефосфорилирование 2 ключевых ферментов
гликогенсинтазы и гликогенфосфорилазы.

При
недостаточном уровне глюкозы в крови
выделяется гормон глюкагон, в крайних
случаях – адреналин. Они стимулируют
фосфорилирование гликогенсинтазы (она
инактивируется) и гликогенфосфорилазы
(она активируется). При повышении уровня
глюкозы в крови выделяется инсулин, он
стимулирует дефосфорилирование
гликогенсинтазы (она активируется) и
гликогенфосфорилазы (она инактивируется).
Кроме того, инсулин индуцирует синтез
глюкокиназы, тем самым, ускоряя
фосфорилирование глюкозы в клетке. Всё
это приводит к тому, что инсулин
стимулирует синтез гликогена, а адреналин
и глюкагон – его распад.

В
печени существует и аллостерическая
регуляция гликогенфосфорилазы: ее
ингибирует АТФ и глюкозо-6ф, а активирует
АМФ.

Нарушения
обмена гликогена

Гликогеновые
болезни
— группа наследственных
нарушений, в основе которых лежит
снижение или отсутствие активности
ферментов, катализирующих реакции
синтеза или распада гликогена, либо
нарушение регуляции этих ферментов.

Гликогенозы— заболевания, обусловленные дефектом
ферментов, участвующих в распаде
гликогена. Они проявляются или необычной
структурой гликогена, или его избыточным
накоплением в печени, сердечной или
скелетных мышцах, почках, лёгких и других
органах.

В
настоящее время гликогенозы делят на
2 группы: печёночные и мышечные.

Печёночные формы гликогенозовведут
к нарушению использования гликогена
для поддержания уровня глюкозы в крови.
Поэтому общий симптом для этих форм —
гипогликемии в постабсорбтивный период.

Болезнь
Гирке
(тип I) отмечают наиболее
часто. Причина — наследственный дефект
глюкозо-6-фосфатазы — фермента,
обеспечивающего выход глюкозы в кровоток
после её высвобождения из гликогена
клеток печени и почек. Клетки печени и
извитых канальцев почек заполнены
гликогеном, печень и селезенка увеличены,
у больных опухлое лицо — «лицо китайской
куклы». Болезнь проявляется гипогликемией,
гипертриацилглицеролемией, гиперурикемией,
ацидоз.

Лечение
— диета по глюкозе, частое кормление.

Болезнь
Кори
(тип III) распространена, 1/4 всех
печёночных гликогенозов. Накапливается
разветвленный гликоген, так как дефектен
деветвящий фермент. Гликогенолиз
возможен, но в незначительном объёме.
Лактоацидоз и гиперурикемия не отмечаются.
Болезнь отличается более лёгким течением
чем болезнь Гирке.

Мышечные
формы гликогенозов
характеризуются
нарушением в энергоснабжении скелетных
мышц. Эти болезни проявляются при
физических нагрузках и сопровождаются
болями и судорогами в мышцах, слабостью
и быстрой утомляемостью.

Болезнь
МакАрдла
(тип V) — аутосомно-рецессивная
патология, отсутствует в скелетных
мышцах активность гликогенфосфорилазы.
Накопление в мышцах гликогена аномальной
структуры.

Агликогенозы

Агликогеноз(гликогеноз 0 по классификации) —
заболевание, возникающее в результате
дефекта гликогенсинтазы. В печени и
других тканях больных наблюдают очень
низкое содержание гликогена. Это
проявляется резко выраженной гипогликемией
в постабсорбтивном периоде. Характерный
симптом — судороги, проявляющиеся
особенно по утрам. Болезнь совместима
с жизнью, но больные дети нуждаются в
частом кормлении.

2.6.1 Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты пвк

Окисление ПВК до ацетил-КоА происходит
при участии ряда ферментов и коферментов,
объединенных структурно в мультиферментную
систему, получившую название
«пируватдегидрогеназный комплекс».

Процесс окислительного декарбоксилирования
ПВК происходит в матриксе митохондрий.
В нем принимают участие (в составе
пируватдегидрогеназного комплекса) 3
фермента (пируватдегидрогеназа,
дигидролипоилдегидрогеназа и
дигидролипоилацетилтрансфераза) и 5
коферментов (тиаминпирофосфат (ТПФ
(витамин В1)), амид липоевой кислоты,
коэнзим А (СоА (витамин В3)), ФАД
(флавинадениндинуклеотид (витамин
В2)),НАД+(никотинамидадениндинуклеотид
(витамин РР)).

Суммарную реакцию, катализируемую
пируватдегидрогеназным комплексом,
можно представить следующим образом:

Образовавшийся в процессе окислительного
декарбоксилирования ацетил-СоА окисляется
далее в цикле трикарбоновых кислот с
образованием СО2и АТФ.

Анаэробное окисление глюкозы

Катаболизм глюкозы без О2 идет в
анаэробном гликолизе и ПФШ (ПФП).

  • В ходе
    анаэробного гликолизапроисходит
    окисления 1 глюкозы до 2 молекул молочной
    кислоты с образованием 2 АТФ (сначала
    2 АТФ затрачиваются, затем 4 образуются).
    В анаэробных условиях гликолиз является
    единственным источником энергии.
    Суммарное уравнение: С6Н12О6+ 2Н3РО4+ 2АДФ → 2С3Н6О3+ 2АТФ + 2Н2О.

  • В ходе
    ПФПиз глюкозы образуются
    пентозы и НАДФН2. В ходеПФШиз глюкозы образуются только НАДФН2.

ГЛИКОЛИЗ

Гликолиз – главный путь катаболизма
глюкозы
(а также фруктозы и галактозы).
Все его реакции протекают в цитозоле.

Аэробный
гликолиз
— это процесс окисления
глюкозы до ПВК, протекающий в присутствии
О2.

Анаэробный
гликолиз
– это процесс окисления
глюкозы до лактата, протекающий в
отсутствии О2.

Анаэробный
гликолиз отличается от аэробного только
наличием последней 11 реакции, первые
10 реакций у них общие.

Этапы
гликолиза

В любом
гликолизе можно выделить 2 этапа:

  • 1 этап
    подготовительный, в нем затрачивается
    2 АТФ. Глюкоза фосфорилируется и
    расщепляется на 2 фосфотриозы;

  • 2 этап,
    сопряжён с синтезом АТФ. На этом этапе
    фосфотриозы превращаются в ПВК. Энергия
    этого этапа используется для синтеза
    4 АТФ и восстановления 2НАДН2,
    которые в аэробных условиях идут на
    синтез 6 АТФ, а в анаэробных условиях
    восстанавливают ПВК до лактата.

Энергетический
баланс гликолиза

Таким образом,
энергетический баланс аэробного
гликолиза:

8АТФ = -2АТФ +
4АТФ + 6АТФ (из 2НАДН2)

Энергетический
баланс анаэробного гликолиза:

2АТФ = -2АТФ +
4АТФ

Общие реакции
аэробного и анаэробного гликолиза

1. Гексокиназа (гексокиназа II,
АТФ: гексозо-6-фосфотрансфераза) в мышцах
фосфорилирует в основном глюкозу, меньше
– фруктозу и галактозу.Кm

Глюкокиназа(гексокиназа IV, АТФ:
глюкозо-6-фосфотрансфераза) фосфорилирует
глюкозу. Кm- 10 ммоль/л,
активна в печени, почках. Не ингибируется
глюкозо-6-ф. Индуктор инсулин. Гексокиназы
осуществляют фосфорилирование гексоз.

2.Фосфогексозоизомераза(глюкозо-6ф-фруктозо-6ф-изомераза)
осуществляет альдо-кетоизомеризацию
открытых форм гексоз.

3.Фосфофруктокиназа 1(АТФ:
фруктозо-6ф-1-фосфотрансфераза) осуществляет
фосфорилирование фруктозы-6ф. Реакция
необратима и самая медленная из всех
реакций гликолиза, определяет скорость
всего гли­колиза.

Активируется:
АМФ, фруктозо-2,6-дф (мощный активатор,
образуется с участием фосфофруктокиназы
2 из фруктозы-6ф), фруктозо-6-ф, Фн.

Ингибируется:
глюкагоном, АТФ, НАДН2, цитратом,
жирными кислотами, кетоновыми телами.

Индуктор
реакции инсулин.

4.Альдолаза А(фруктозо-1,6-ф:
ДАФ-лиаза). Альдолазы действуют на
открытые формы гексоз, имеют 4 субъединицы,
образуют несколько изоформ. В большинстве
тканей содержится Альдолаза А. В печени
и почках – Альдолаза В.

5.
Фосфотриозоизомераза(ДАФ-ФГА-изомераза).

6.3-ФГА дегидрогеназа(3-ФГА: НАД+оксидоредуктаза (фосфорилирующая))
состоит из 4 субъединиц. Катализирует
образование макроэргической связи в
1,3-ФГК и восстановление НАДН2,
которые используются в аэробных условиях
для синтеза 8 (6) молекул АТФ.

7.Фосфоглицераткиназа(АТФ:
3ФГК-1-фосфотрансфераза). Осуществляет
субстратное фосфорилирование АДФ с
образованием АТФ.

В следующих
реакциях низкоэнергетический фосфоэфир
переходит в высокоэнергетический
фосфат.

8.Фосфоглицератмутаза(3-ФГК-2-ФГК-изомераза) осуществляет
перенос фосфатного остатка в ФГК из
по­ложения 3 положение 2.

9.Енолаза(2-ФГК: гидро-лиаза)
от­щепляет от 2-ФГК молекулу воды и
образует высокоэнергетическую связь
у фосфора. Ингибируется ионамиF-.

10.Пируваткиназа(АТФ:
ПВК-2-фосфотрансфераза) осуществляет
субстратное фосфорилирование АДФ с
образованием АТФ.

Активируется
фруктозо-1,6-дф, глюкозой.

Ингибируется
АТФ, НАДН2, глюкагоном, адреналином,
аланином, жирными кислотами, Ацетил-КоА.

Индуктор:
инсулин, фруктоза.

Образующаяся енольная форма ПВК затем
неферментативно переходит в бо­лее
термодинамически стабильную кетоформу.
Данная реакция является последней для
аэробного гликолиза.

Дальнейший катаболизм 2 ПВК и использование
2 НАДН2зависит от наличия О2.

БИОХИМИЯ — Л. Страйер — 1984

ГЛАВА 14. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

14.12. Полное окисление глюкозы дает 36 АТР

Теперь мы можем рассчитать количество АТР, образующееся при полном окислении глюкозы (табл. 14.4). Суммарная реакция:

Глюкоза + 36ADP+ 36Pi+ 36Н+ + 6O2 → 6СO2 + 36АТР + 42Н2O.

Таблица 14.4. Выход АТР при полном окислении глюкозы

Отношение Р:0 равно 3, поскольку образуется 36 молекул АТР. а потребляется 12 атомов кислорода. Большая часть АТР, 32 молекулы из 36, генерируется путем окислительного фосфорилирования.

Общая эффективность генерирования АТР достигает высокого уровня. При окислении глюкозы при стандартных условиях высвобождается 686 ккал:

Глюкоза + 6O2 → 6СO2 + 6Н2O

∆G’ = — 686 ккал.

Свободная энергия, запасенная в 36 АТР, составляет 263 ккал, поскольку ∆G’ для гидролиза АТР равно — 7,3 ккал. Отсюда термодинамическая эффективность образования АТР из глюкозы достигает при стандартных условиях 263/686. или 38°.

Дыхательный коэффициент (RQ). часто используемый показатель при исследованиях метаболизма на целом организме, определяется следующим путем:

Для полного окисления углеводов RQ равен 1. Для жиров и белков он составляет соответственно 0.71 и 0.80. Таким образом. RQ может быть использован как показатель относительного использования организмом углеводов, жиров и белков.

4.13. Скорость окислительного фосфорилирования определяется по потребности в АТР

При большинстве физиологических состояний перенос электронов тесно сопряжен с фосфорилированием. Электроны обычно переносятся по электронтранспортной цепи лишь при условии одновременного фосфорилирования ADPв АТР. Окислительное фосфорилирование требует поступления NADH(или другого источника электронов с высоким потенциалом), О2, ADPи Pi. Наиболее важным фактором в определении скорости окислительного фосфорилирования является содержание ADP. При добавлении ADPскорость поглощения кислорода тканевым гомогенатом значительно возрастает и затем, когда весь добавленный ADPпревратится в АТР, возвращается к исходному уровню (рис. 14.12).

Рис. 14.12. Дыхательный контроль. Электроны переносятся на О2 только при условии фосфорилирования ADPв АТР

Регуляция скорости окислительного фосфорилирования содержанием ADP называется дыхательным контролем. Физиологическое значение этого регуляторного механизма очевидно. Содержание ADP возрастает при потреблении АТР, и, таким образом, окислительное фосфорилирование оказывается сопряженным с использованием АТР. При отсутствии потребности в синтезе АТР переноса электронов от топливных молекул на О2 не происходит.

История изучения

Первые геохимические свидетельства протекания окисления метана в анаэробных условиях были получены еще в 1970-е годы при изучении профильного распределения метана, сульфатов и сероводорода в донных отложениях. Первыми из биологов исследовали процесс Зендер и Брок в 1979—1980 годах. Ими была выдвинута гипотеза, что окисление протекает в два этапа, причём первый из них представляет собой обратный метаногенез. Позже гипотеза нашла ряд подтверждений и сейчас рассматривается как общепризнанная.

На рубеже 1990-х и 2000-х начался новый этап в изучении анаэробного окисления метана с активным привлечением молекулярных методов. Была установлена таксономическая принадлежность анаэробных метанотрофов, начато изучение их генома и кодируемых им ферментов. В 2006 году получены свидетельства, что окисление метана может быть сопряжено с восстановлением не только сульфатов, но и нитратов. Тем не менее, организмы, способные расти в среде с метаном в роли единственного источника углерода, до сих пор не выделены, неясной остаётся биохимия процесса.

Список источников

  • StudFiles.net
  • lifelib.info
  • wreferat.baza-referat.ru
  • topuch.ru
Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Жизнь Без Оков: Красота и Здоровье в Ваших Руках!
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!:

Adblock
detector